Секундарната структура на протеинската молекула наликува на. Структура и нивоа на структурна организација на протеините. Хидролиза на протеинска молекула

Улогата на протеините во организмот е исклучително голема. Покрај тоа, супстанцијата може да носи такво име само откако ќе добие однапред одредена структура. До овој момент, тоа е полипептид, само синџир на аминокиселини што не може да ги извршува своите предвидени функции. Општо земено, просторната структура на протеините (примарна, секундарна, терцијарна и домен) е нивната тродимензионална структура. Покрај тоа, најважни за телото се секундарните, терцијарните и домен структурите.

Предуслови за проучување на структурата на протеините

Меѓу методите за проучување на структурата на хемиските супстанции, посебна улога игра рендгенската кристалографија. Преку него можете да добиете информации за редоследот на атомите во молекуларните соединенија и нивната просторна организација. Едноставно, рендген може да се направи за една молекула, што стана возможно во 30-тите години на 20 век.

Тогаш истражувачите открија дека многу протеини не само што имаат линеарна структура, туку можат да се лоцираат и во спирали, намотки и домени. И како резултат на многу научни експерименти, се покажа дека секундарната структура на протеинот е последната форма за структурните протеини и средна форма за ензими и имуноглобулини. Ова значи дека супстанциите кои на крајот имаат терцијарна или кватернарна структура, во фазата на нивното „созревање“, исто така мора да поминат низ фазата на спирално формирање карактеристична за секундарната структура.

Формирање на секундарна протеинска структура

Штом ќе заврши синтезата на полипептидот на рибозомите во грубата мрежа на клеточната ендоплазма, секундарната структура на протеинот почнува да се формира. Самиот полипептид е долга молекула која зафаќа многу простор и е незгодно за транспорт и извршување на замислените функции. Затоа, за да се намали нејзината големина и да се дадат посебни својства, се развива секундарна структура. Ова се случува преку формирање на алфа спирали и бета листови. На овој начин се добива протеин со секундарна структура, кој во иднина или ќе се претвори во терцијарен и кватернерен, или ќе се користи во оваа форма.

Организација на секундарна структура

Како што покажаа бројни студии, секундарната структура на протеинот е или алфа спирала, или бета лист, или алтернација на региони со овие елементи. Покрај тоа, секундарната структура е метод на извртување и спирално формирање на протеинска молекула. Ова е хаотичен процес кој се јавува поради водородните врски кои се појавуваат помеѓу поларните региони на остатоци од аминокиселини во полипептидот.

Алфа хеликс секундарна структура

Бидејќи само L-амино киселините учествуваат во биосинтезата на полипептидите, формирањето на секундарната структура на протеинот започнува со извртување на спиралата во насока на стрелките на часовникот (надесно). Има строго 3,6 остатоци од аминокиселини по спирален свиок, а растојанието долж спиралната оска е 0,54 nm. Ова се општи својства за секундарната структура на протеинот кои не зависат од типот на амино киселините вклучени во синтезата.

Утврдено е дека не целиот полипептиден синџир е целосно спирален. Неговата структура содржи линеарни делови. Поточно, молекулата на протеинот на пепсин е само 30% спирална, лизозимот - 42%, а хемоглобинот - 75%. Ова значи дека секундарната структура на протеинот не е строго хеликс, туку комбинација на неговите делови со линеарни или слоевити.

Бета слој секундарна структура

Вториот тип на структурна организација на супстанцијата е бета слој, кој е две или повеќе нишки од полипептид поврзани со водородна врска. Последново се јавува помеѓу слободни групи CO NH2. На овој начин се поврзуваат главно структурни (мускулни) протеини.

Структурата на протеините од овој тип е како што следува: едната нишка од полипептидот со ознака на терминалните делови А-Б е паралелна со другата. Единственото предупредување е дека втората молекула се наоѓа антипаралелно и е означена како BA. Ова формира бета слој, кој може да се состои од било кој број полипептидни синџири поврзани со повеќе водородни врски.

Водородна врска

Секундарната структура на протеинот е врска базирана на повеќе поларни интеракции на атомите со различни индекси на електронегативност. Четири елементи имаат најголема способност да формираат таква врска: флуор, кислород, азот и водород. Протеините содржат сè освен флуор. Затоа, водородната врска може и се формира, што овозможува поврзување на полипептидните синџири во бета слоеви и алфа-спирали.

Најлесно е да се објасни појавата на водородна врска користејќи го примерот на водата, која е дипол. Кислородот носи силен негативен полнеж, а поради високата поларизација на врската O-H, водородот се смета за позитивен. Во оваа состојба, молекулите се присутни во одредена средина. Покрај тоа, многу од нив се допираат и се судираат. Тогаш кислородот од првата молекула на водата привлекува водород од другата. И така натаму низ синџирот.

Слични процеси се случуваат и во протеините: електронегативниот кислород на пептидната врска привлекува водород од кој било дел од друг остаток на аминокиселини, формирајќи водородна врска. Ова е слаба поларна конјугација, која бара околу 6,3 kJ енергија за да се прекине.

За споредба, најслабата ковалентна врска во протеините бара 84 kJ енергија за да се прекине. Најсилната ковалентна врска бара 8400 kJ. Сепак, бројот на водородни врски во протеинската молекула е толку огромен што нивната вкупна енергија овозможува молекулата да постои во агресивни услови и да ја одржува својата просторна структура. Затоа постојат протеини. Структурата на овој тип на протеин ја обезбедува силата потребна за функционирање на мускулите, коските и лигаментите. Важноста на секундарната структура на протеините за телото е толку огромна.

Улогата на протеините во организмот е исклучително голема. Покрај тоа, супстанцијата може да носи такво име само откако ќе добие однапред одредена структура. До овој момент, тоа е полипептид, само синџир на аминокиселини што не може да ги извршува своите предвидени функции. Општо земено, просторната структура на протеините (примарна, секундарна, терцијарна и домен) е нивната тродимензионална структура. Покрај тоа, најважни за телото се секундарните, терцијарните и домен структурите.

Предуслови за проучување на структурата на протеините

Меѓу методите за проучување на структурата на хемиските супстанции, посебна улога игра рендгенската кристалографија. Преку него можете да добиете информации за редоследот на атомите во молекуларните соединенија и нивната просторна организација. Едноставно, рендген може да се направи за една молекула, што стана возможно во 30-тите години на 20 век.

Тогаш истражувачите открија дека многу протеини не само што имаат линеарна структура, туку можат да се лоцираат и во спирали, намотки и домени. И како резултат на многу научни експерименти, се покажа дека секундарната структура на протеинот е последната форма за структурните протеини и средна форма за ензими и имуноглобулини. Ова значи дека супстанциите кои на крајот имаат терцијарна или кватернарна структура, во фазата на нивното „созревање“, исто така мора да поминат низ фазата на спирално формирање карактеристична за секундарната структура.

Формирање на секундарна протеинска структура

Штом ќе заврши синтезата на полипептидот на рибозомите во грубата мрежа на клеточната ендоплазма, секундарната структура на протеинот почнува да се формира. Самиот полипептид е долга молекула која зафаќа многу простор и е незгодно за транспорт и извршување на замислените функции. Затоа, за да се намали нејзината големина и да се дадат посебни својства, се развива секундарна структура. Ова се случува преку формирање на алфа спирали и бета листови. На овој начин се добива протеин со секундарна структура, кој во иднина или ќе се претвори во терцијарен и кватернерен, или ќе се користи во оваа форма.

Организација на секундарна структура

Како што покажаа бројни студии, секундарната структура на протеинот е или алфа спирала, или бета лист, или алтернација на региони со овие елементи. Покрај тоа, секундарната структура е метод на извртување и спирално формирање на протеинска молекула. Ова е хаотичен процес кој се јавува поради водородните врски кои се појавуваат помеѓу поларните региони на остатоци од аминокиселини во полипептидот.

Алфа хеликс секундарна структура

Бидејќи само L-амино киселините учествуваат во биосинтезата на полипептидите, формирањето на секундарната структура на протеинот започнува со извртување на спиралата во насока на стрелките на часовникот (надесно). Има строго 3,6 остатоци од аминокиселини по спирален свиок, а растојанието долж спиралната оска е 0,54 nm. Ова се општи својства за секундарната структура на протеинот кои не зависат од типот на амино киселините вклучени во синтезата.

Утврдено е дека не целиот полипептиден синџир е целосно спирален. Неговата структура содржи линеарни делови. Поточно, молекулата на протеинот на пепсин е само 30% спирална, лизозимот - 42%, а хемоглобинот - 75%. Ова значи дека секундарната структура на протеинот не е строго хеликс, туку комбинација на неговите делови со линеарни или слоевити.

Бета слој секундарна структура

Вториот тип на структурна организација на супстанцијата е бета слој, кој е две или повеќе нишки од полипептид поврзани со водородна врска. Последново се јавува помеѓу слободни групи CO NH2. На овој начин се поврзуваат главно структурни (мускулни) протеини.

Структурата на протеините од овој тип е како што следува: едната нишка од полипептидот со ознака на терминалните делови А-Б е паралелна со другата. Единственото предупредување е дека втората молекула се наоѓа антипаралелно и е означена како BA. Ова формира бета слој, кој може да се состои од било кој број полипептидни синџири поврзани со повеќе водородни врски.

Водородна врска

Секундарната структура на протеинот е врска базирана на повеќе поларни интеракции на атомите со различни индекси на електронегативност. Четири елементи имаат најголема способност да формираат таква врска: флуор, кислород, азот и водород. Протеините содржат сè освен флуор. Затоа, водородната врска може и се формира, што овозможува поврзување на полипептидните синџири во бета слоеви и алфа-спирали.

Најлесно е да се објасни појавата на водородна врска користејќи го примерот на водата, која е дипол. Кислородот носи силен негативен полнеж, а поради високата поларизација на врската O-H, водородот се смета за позитивен. Во оваа состојба, молекулите се присутни во одредена средина. Покрај тоа, многу од нив се допираат и се судираат. Тогаш кислородот од првата молекула на водата привлекува водород од другата. И така натаму низ синџирот.

Слични процеси се случуваат и во протеините: електронегативниот кислород на пептидната врска привлекува водород од кој било дел од друг остаток на аминокиселини, формирајќи водородна врска. Ова е слаба поларна конјугација, која бара околу 6,3 kJ енергија за да се прекине.

За споредба, најслабата ковалентна врска во протеините бара 84 kJ енергија за да се прекине. Најсилната ковалентна врска бара 8400 kJ. Сепак, бројот на водородни врски во протеинската молекула е толку огромен што нивната вкупна енергија овозможува молекулата да постои во агресивни услови и да ја одржува својата просторна структура. Затоа постојат протеини. Структурата на овој тип на протеин ја обезбедува силата потребна за функционирање на мускулите, коските и лигаментите. Важноста на секундарната структура на протеините за телото е толку огромна.

Постојат четири нивоа на структурна организација на протеините: примарна, секундарна, терцијарна и кватернарна. Секое ниво има свои карактеристики.

Примарната структура на протеините е линеарен полипептиден синџир на амино киселини поврзани со пептидни врски. Примарната структура е наједноставното ниво на структурна организација на протеинската молекула. Висока стабилност му се дава со ковалентни пептидни врски помеѓу α-амино групата на една амино киселина и α-карбоксилната група на друга амино киселина. [прикажи] .

Ако имино групата на пролин или хидроксипролин е вклучена во формирањето на пептидна врска, тогаш таа има различна форма [прикажи] .

Кога се формираат пептидни врски во клетките, карбоксилната група на една аминокиселина прво се активира, а потоа се комбинира со амино групата на друга. Лабораториската синтеза на полипептиди се изведува приближно на ист начин.

Пептидна врска е повторувачки фрагмент од полипептиден синџир. Има голем број карактеристики кои влијаат не само на обликот на примарната структура, туку и на повисоките нивоа на организација на полипептидниот синџир:

• копланарност - сите атоми вклучени во пептидната група се во иста рамнина;
• способноста да постои во две резонантни форми (кето или енол форма);
• транс позиција на супституентите во однос на врската C-N;
• способноста да се формираат водородни врски, а секоја од пептидните групи може да формира две водородни врски со други групи, вклучувајќи ги и пептидните.

Исклучок се пептидните групи кои ја вклучуваат амино групата на пролин или хидроксипролин. Тие се способни да формираат само една водородна врска (види погоре). Ова влијае на формирањето на секундарната структура на протеинот. Полипептидниот синџир во областа каде што се наоѓа пролинот или хидроксипролинот лесно се наведнува, бидејќи не се задржува, како и обично, со втора водородна врска.

Номенклатура на пептиди и полипептиди . Името на пептидите се состои од имињата на нивните составни амино киселини. Две амино киселини создаваат дипептид, три прават трипептид, четири прават тетрапептид, итн. Секој пептид или полипептиден синџир со која било должина има N-терминална амино киселина која содржи слободна амино група и C-терминална амино киселина која содржи слободен карбоксил група. При именување на полипептидите, сите амино киселини се наведени последователно, почнувајќи од N-терминалната, заменувајќи во нивните имиња, освен C-терминалниот, наставката -in со -yl (бидејќи амино киселините во пептидите повеќе немаат карбоксилна група, но карбонилна). На пример, името прикажано на сл. 1 трипептид - леук тињафенилалан тињатреон во.

Карактеристики на примарната структура на протеинот . Во 'рбетот на полипептидниот синџир, крутите структури (рамни пептидни групи) се менуваат со релативно мобилни региони (-CHR), кои се способни да ротираат околу врските. Ваквите структурни карактеристики на полипептидниот синџир влијаат на неговиот просторен распоред.

Секундарната структура е начин на преклопување на полипептидниот синџир во подредена структура поради формирање на водородни врски помеѓу пептидните групи од истиот ланец или соседните полипептидни синџири. Според нивната конфигурација, секундарните структури се делат на спирални (α-спирала) и слоевито-преклопени (β-структура и вкрстено β-форма).

α-Хеликс. Ова е тип на секундарна протеинска структура која изгледа како редовна спирала, формирана поради интерпептидни водородни врски во еден полипептиден синџир. Моделот на структурата на α-спиралата (сл. 2), кој ги зема предвид сите својства на пептидната врска, беше предложен од Полинг и Кори. Главни карактеристики на α-спиралата:

• спирална конфигурација на полипептидниот синџир со спирална симетрија;
• формирање на водородни врски помеѓу пептидните групи на секој прв и четврти остаток на аминокиселини;
• регуларноста на спиралните вртења;
• еквивалентноста на сите амино киселински остатоци во α-спиралата, без оглед на структурата на нивните странични радикали;
• страничните радикали на амино киселините не учествуваат во формирањето на α-спиралата.

Однадвор, α-спиралата изгледа како малку испружена спирала на електричен шпорет. Регуларноста на водородните врски помеѓу првата и четвртата пептидна група ја одредува регуларноста на вртењата на полипептидниот синџир. Висината на едно вртење, или чекорот на α-спиралата, е 0,54 nm; вклучува 3,6 остатоци од аминокиселини, т.е., секој остаток од аминокиселина се движи по оската (висина на еден остаток на амино киселина) за 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), што ни овозможува да зборуваме за еквивалентност на сите остатоци од амино киселини во α-спиралата. Периодот на регуларност на α-спиралата е 5 вртења или 18 остатоци од аминокиселини; должината на еден период е 2,7 nm. Ориз. 3. Модел со а-хеликс на Полинг-Кори

β-Структура. Ова е тип на секундарна структура која има малку заоблена конфигурација на полипептидниот синџир и е формирана од интерпептидни водородни врски во поединечни делови од еден полипептиден ланец или соседни полипептидни синџири. Исто така се нарекува структура со слоевито превиткување. Постојат различни β-структури. Ограничените слоевити региони формирани од еден полипептиден синџир на протеин се нарекуваат вкрстена-β форма (кратка β структура). Водородните врски во вкрстена-β форма се формираат помеѓу пептидните групи на јамките на полипептидниот синџир. Друг тип - комплетната β-структура - е карактеристична за целиот полипептиден синџир, кој има издолжена форма и се држи со интерпептидни водородни врски помеѓу соседните паралелни полипептидни синџири (сл. 3). Оваа структура наликува на мевот на хармоника. Покрај тоа, можни се варијанти на β-структури: тие може да се формираат со паралелни синџири (N-терминалните краеви на полипептидните синџири се насочени во иста насока) и антипаралелни (N-терминалните краеви се насочени во различни насоки). Страничните радикали на еден слој се поставени помеѓу страничните радикали на друг слој.

Во протеините, можни се транзиции од α-структури до β-структури и назад поради преуредувањето на водородните врски. Наместо редовни интерпептидни водородни врски долж ланецот (благодарение на кои полипептидниот синџир е извиткан во спирала), спиралните делови се одмотуваат и водородните врски се затвораат помеѓу издолжените фрагменти од полипептидните синџири. Оваа транзиција се наоѓа во кератинот, протеинот на косата. При миење на косата со алкални детергенти, спиралната структура на β-кератин лесно се уништува и се претвора во α-кератин (витканата коса се исправа).

Уништувањето на редовните секундарни структури на протеини (α-спирали и β-структури), по аналогија со топењето на кристалот, се нарекува „топење“ на полипептиди. Во овој случај, водородните врски се скршени, а полипептидните синџири добиваат форма на случаен заплет. Следствено, стабилноста на секундарните структури се одредува со интерпептидни водородни врски. Другите видови врски речиси и да не учествуваат во ова, со исклучок на дисулфидните врски долж полипептидниот синџир на локациите на остатоците од цистеин. Кратките пептиди се затвораат во циклуси поради дисулфидните врски. Многу протеини содржат и α-спирални региони и β-структури. Речиси и да нема природни протеини кои се состојат од 100% α-спирала (исклучок е парамиозин, мускулен протеин кој е 96-100% α-спирала), додека синтетичките полипептиди имаат 100% хеликс.

Другите протеини имаат различен степен на намотување. Висока фреквенција на α-спирални структури е забележана кај парамиозин, миоглобин и хемоглобин. Спротивно на тоа, во трипсин, рибонуклеаза, значителен дел од полипептидниот синџир е преклопен во слоевити β-структури. Протеини на потпорните ткива: кератин (протеин од коса, волна), колаген (протеин на тетивите, кожа), фиброин (протеин од природна свила) имаат β-конфигурација на полипептидни синџири. Различните степени на хеличност на полипептидните синџири на протеини укажуваат на тоа дека, очигледно, постојат сили кои делумно ја нарушуваат хеличноста или го „кршат“ редовното превиткување на полипептидниот синџир. Причината за ова е покомпактно превиткување на протеинскиот полипептиден синџир во одреден волумен, т.е. во терцијарна структура.

Протеинска терцијарна структура

Терциерната структура на протеинот е начинот на кој полипептидниот синџир е распореден во вселената. Врз основа на обликот на нивната терциерна структура, протеините главно се поделени на глобуларни и фибриларни. Глобуларните протеини најчесто имаат елипсоидна форма, а фибриларните (како нишки) протеини имаат издолжена форма (облик на прачка или вретено).

Сепак, конфигурацијата на терциерната структура на протеините сè уште не дава причина да се мисли дека фибриларните протеини имаат само β-структура, а глобуларните протеини имаат α-спирална структура. Постојат фибриларни протеини кои имаат спирална, наместо слоевита, преклопена секундарна структура. На пример, α-кератин и парамиозин (протеин на обтураторниот мускул на мекотелите), тропомиозините (протеини на скелетните мускули) припаѓаат на фибриларните протеини (имаат форма на прачка), а нивната секундарна структура е α-спирала; за разлика од нив, глобуларните протеини може да содржат голем број β-структури.

Спирализацијата на линеарен полипептиден синџир ја намалува нејзината големина за приближно 4 пати; и пакувањето во терциерната структура го прави десетици пати покомпактен од оригиналниот синџир.

Врски кои ја стабилизираат терциерната структура на протеинот . Врските помеѓу страничните радикали на амино киселините играат улога во стабилизирањето на терциерната структура. Овие врски може да се поделат на:

• силен (ковалентен) [прикажи] .

  Ковалентните врски вклучуваат дисулфидни врски (-S-S-) помеѓу страничните радикали на цистеините лоцирани во различни делови на полипептидниот синџир; изопептид, или псевдопептид, - помеѓу амино групите странични радикали на лизин, аргинин, а не α-амино групи, и COOH групи странични радикали на аспарагинската, глутаминската и аминоцитричната киселина, а не а-карбоксилните групи на амино киселини. Оттука и името на овој тип на врска - налик на пептид. Ретка естерска врска е формирана од COOH групата на дикарбоксилни амино киселини (аспарагински, глутамински) и OH групата на хидроксиамино киселини (серин, треонин).

• слаб (поларен и ван дер Валс) [прикажи] .

  ДО поларни врскивклучуваат водород и јонски. Водородните врски, како и обично, се јавуваат помеѓу -NH 2, -OH или -SH групата на страничниот радикал на една аминокиселина и карбоксилната група на друга. Јонските, или електростатските врски се формираат кога наелектризираните групи на странични радикали -NH + 3 (лизин, аргинин, хистидин) и -COO - (аспартанска и глутаминска киселина) доаѓаат во контакт.

  Неполарни, или ван дер Валс, обврзнициформирана помеѓу јаглеводородни радикали на амино киселини. Хидрофобните радикали на амино киселините аланин, валин, изолеуцин, метионин и фенилаланин комуницираат едни со други во водена средина. Слабите ван дер Валс врски промовираат формирање на хидрофобно јадро на неполарни радикали во внатрешноста на протеинската топка. Колку повеќе неполарни амино киселини има, толку е поголема улогата на ван дер Валсовите врски во превиткувањето на полипептидниот синџир.

Бројните врски помеѓу страничните радикали на амино киселините ја одредуваат просторната конфигурација на протеинската молекула.

Карактеристики на организацијата на протеинската терциерна структура . Конформацијата на терциерната структура на полипептидниот синџир е одредена од својствата на страничните радикали на амино киселините вклучени во него (кои немаат забележителен ефект врз формирањето на примарните и секундарните структури) и микросредината, т.е. животната средина. Кога е преклопен, полипептидниот синџир на протеинот има тенденција да заземе енергетски поволна форма, која се карактеризира со минимум слободна енергија. Затоа, неполарните R-групи, „избегнувајќи“ вода, формираат, како што беше, внатрешниот дел од терциерната структура на протеинот, каде што се наоѓа главниот дел од хидрофобните остатоци на полипептидниот синџир. Речиси нема молекули на вода во центарот на протеинската топка. Поларните (хидрофилни) R групи на аминокиселината се наоѓаат надвор од ова хидрофобно јадро и се опкружени со молекули на вода. Полипептидниот синџир е сложено свиткан во тридимензионален простор. Кога се наведнува, секундарната спирална конформација е нарушена. Ланецот се „крши“ на слабите точки каде што се наоѓаат пролинот или хидроксипролинот, бидејќи овие амино киселини се поподвижни во синџирот, формирајќи само една водородна врска со другите пептидни групи. Друго место на свиткување е глицин, кој има мала R група (водород). Затоа, R-групите на други амино киселини, кога се наредени, имаат тенденција да го окупираат слободниот простор на локацијата на глицин. Голем број на амино киселини - аланин, леуцин, глутамат, хистидин - придонесуваат за зачувување на стабилни спирални структури во протеините, а како што се метионин, валин, изолеуцин, аспарагинска киселина го фаворизираат формирањето на β-структури. Во протеинска молекула со терциерна конфигурација, постојат региони во форма на α-спирали (спирали), β-структури (слоевити) и случаен калем. Само правилното просторно распоредување на протеинот го прави активен; неговото прекршување доведува до промени во својствата на протеините и губење на биолошката активност.

Кватернарна протеинска структура

Протеините кои се состојат од еден полипептиден синџир имаат само терцијарна структура. Тие вклучуваат миоглобин - протеин на мускулното ткиво вклучен во врзувањето на кислородот, голем број ензими (лизозим, пепсин, трипсин, итн.). Сепак, некои протеини се изградени од неколку полипептидни синџири, од кои секоја има терцијарна структура. За ваквите протеини е воведен концептот на кватернарна структура, а тоа е организација на неколку полипептидни синџири со терциерна структура во една функционална протеинска молекула. Таквиот протеин со кватернарна структура се нарекува олигомер, а неговите полипептидни синџири со терциерна структура се нарекуваат протомери или подединици (сл. 4).

На кватернерно ниво на организација, протеините ја задржуваат основната конфигурација на терциерната структура (глобуларна или фибриларна). На пример, хемоглобинот е протеин со кватернарна структура и се состои од четири подединици. Секоја од подединиците е топчест протеин и, генерално, хемоглобинот има и топчеста конфигурација. Протеините за коса и волна - кератините, поврзани по терцијарна структура со фибриларните протеини, имаат фибриларна конформација и кватернарна структура.

Стабилизација на протеинската кватернарна структура . Сите протеини кои имаат кватернарна структура се изолирани во форма на поединечни макромолекули кои не се распаѓаат на подединици. Контактите помеѓу површините на подединиците се можни само поради поларните групи на аминокиселински остатоци, бидејќи при формирањето на терциерната структура на секоја од полипептидните синџири, страничните радикали на неполарните амино киселини (кои го сочинуваат најголемиот дел од сите протеиногени амино киселини) се скриени во подединицата. Меѓу нивните поларни групи се формираат бројни јонски (сол), водородни, а во некои случаи и дисулфидни врски, кои цврсто ги држат подединиците во форма на организиран комплекс. Употребата на супстанции кои ги кршат водородните врски или супстанции кои ги намалуваат дисулфидните мостови предизвикува распаѓање на протомерите и уништување на кватернарната структура на протеинот. Во табелата 1 ги сумира податоците за врските кои стабилизираат различни нивоа на организација на протеинската молекула [прикажи] .

Карактеристики на структурната организација на некои фибриларни протеини

Структурната организација на фибриларните протеини има голем број карактеристики во споредба со глобуларните протеини. Овие карактеристики може да се видат во примерот на кератин, фиброин и колаген. Кератините постојат во α- и β-конформации. α-кератините и фиброинот имаат секундарна структура преклопена со слоеви, меѓутоа, кај кератинот синџирите се паралелни, а кај фиброинот тие се антипаралелни (види Сл. 3); Покрај тоа, кератинот содржи меѓусинџирски дисулфидни врски, додека фиброинот ги нема. Раскинувањето на дисулфидните врски доведува до одвојување на полипептидните синџири во кератините. Напротив, формирањето на максимален број дисулфидни врски во кератините преку изложеност на оксидирачки агенси создава силна просторна структура. Општо земено, кај фибриларните протеини, за разлика од глобуларните протеини, понекогаш е тешко строго да се направи разлика помеѓу различните нивоа на организација. Ако прифатиме (како за топчест протеин) дека терциерната структура треба да се формира со поставување на еден полипептиден синџир во просторот, а кватернерната структура со неколку синџири, тогаш во фибриларни протеини се вклучени неколку полипептидни синџири веќе за време на формирањето на секундарната структура. . Типичен пример за фибриларен протеин е колагенот, кој е еден од најзастапените протеини во човечкото тело (околу 1/3 од масата на сите протеини). Се наоѓа во ткивата кои имаат висока јачина и мала растегливост (коски, тетиви, кожа, заби итн.). Во колагенот, една третина од аминокиселините се глицин, а околу една четвртина или малку повеќе се пролин или хидроксипролин.

Изолираниот полипептиден синџир на колаген (примарна структура) изгледа како скршена линија. Содржи околу 1000 амино киселини и има молекуларна тежина од околу 10 5 (сл. 5, а, б). Полипептидниот синџир е изграден од повторувачко трио на аминокиселини (тројка) од следниов состав: gly-A-B, каде што A и B се кои било аминокиселини освен глицин (најчесто пролин и хидроксипролин). Колагенските полипептидни синџири (или α-синџири) за време на формирањето на секундарните и терциерните структури (сл. 5, c и d) не можат да произведат типични α-спирали со спирална симетрија. Пролин, хидроксипролин и глицин (антихелични амино киселини) се мешаат во ова. Затоа, три α-синџири формираат, како да се, искривени спирали, како три нишки кои се обвиткуваат околу цилиндар. Три спирални α синџири формираат повторлива структура на колаген наречена тропоколаген (сл. 5г). Тропоколагенот во својата организација е терциерна структура на колагенот. Рамните прстени од пролин и хидроксипролин кои редовно се менуваат по должината на ланецот му даваат цврстина, како и меѓусинџирните врски помеѓу α-синџирите на тропоколагенот (поради што колагенот е отпорен на истегнување). Тропоколагенот во суштина е подединица на колагенски фибрили. Поставувањето на тропоколагенските подединици во кватернарната структура на колагенот се случува постепено (сл. 5д).

Стабилизацијата на колагенските структури се јавува поради меѓусинџирните водородни, јонски и ван дер Валс врски и мал број ковалентни врски.

α-синџирите на колаген имаат различни хемиски структури. Постојат различни типови на α 1 синџири (I, II, III, IV) и α 2 синџири. Во зависност од тоа кои α 1 - и α 2 - синџири се вклучени во формирањето на три-верижна спирала на тропоколаген, се разликуваат четири типа на колаген:

• првиот тип - два α 1 (I) и еден α 2 синџир;
• вториот тип - три α 1 (II) синџири;
• трет тип - три α 1 (III) синџири;
• четврти тип - три α 1 (IV) синџири.

Најчестиот колаген е првиот тип: се наоѓа во коскеното ткиво, кожата, тетивите; тип 2 колаген се наоѓа во ткивото на рскавицата, итн. Еден тип на ткиво може да содржи различни типови на колаген.

Наредената агрегација на колагенските структури, нивната ригидност и инертност обезбедуваат висока јачина на колагенските влакна. Колагенските протеини исто така содржат јаглени хидрати, односно се протеинско-јаглехидратни комплекси.

Колагенот е екстрацелуларен протеин кој се формира од клетките на сврзното ткиво кои се наоѓаат во сите органи. Затоа, со оштетување на колагенот (или нарушување на неговото формирање), се јавуваат повеќекратни нарушувања на потпорните функции на сврзното ткиво на органите.

Структурата на протеините. Протеински структури

Протеински структури: примарна, секундарна, терцијарна и кватернарна

Името „верверички“ доаѓа од способноста на многу од нив да побелат кога ќе се загреат. Името „протеини“ доаѓа од грчкиот збор за „прв“, што укажува на нивната важност во телото. Колку е повисоко нивото на организација на живите суштества, толку е поразновиден составот на протеините.

Протеините се формираат од амино киселини, кои се поврзани заедно со ковалентни врски. пептид врска: помеѓу карбоксилната група на една аминокиселина и амино групата на друга. При интеракција на две амино киселини, се формира дипептид (од остатоците на две амино киселини, од грчкиот. пептос– варен). Замената, исклучувањето или преуредувањето на амино киселините во полипептидниот ланец предизвикува појава на нови протеини. На пример, кога се заменува само една аминокиселина (глутамин со валин), се јавува сериозна болест - српеста анемија, кога црвените крвни зрнца имаат различна форма и не можат да ги извршуваат своите главни функции (транспорт на кислород). Кога се формира пептидна врска, молекулата на водата се дели. Во зависност од бројот на аминокиселински остатоци, тие се разликуваат:

– олигопептиди (ди-, три-, тетрапептиди, итн.) - содржат до 20 остатоци од аминокиселини;

– полипептиди – од 20 до 50 остатоци од аминокиселини;

– верверички – над 50, понекогаш и илјадници остатоци од аминокиселини

Врз основа на нивните физичко-хемиски својства, протеините се разликуваат помеѓу хидрофилни и хидрофобни.

Постојат четири нивоа на организација на протеинската молекула - еквивалентни просторни структури (конфигурации, конформација) протеини: примарни, секундарни, терциерни и кватернерни.

Примарна структура

Примарен структурата на протеините е наједноставна. Има форма на полипептиден ланец, каде што амино киселините се поврзани една со друга со силна пептидна врска. Утврдено со квалитативниот и квантитативниот состав на амино киселините и нивната низа.

Секундарна структура

Секундарна структурата е формирана претежно од водородни врски кои биле формирани помеѓу атомите на водород од групата NH од едната спирала и атомите на кислород од групата CO од другата и се насочени долж спиралата или помеѓу паралелните набори на протеинската молекула. Молекулата на протеинот е делумно или целосно извиткана во α-спирала или формира структура на β-лист. На пример, кератинските протеини формираат α-спирала. Тие се дел од копита, рогови, коса, пердуви, нокти и канџи. Протеините кои ја сочинуваат свилата имаат β-лист. Аминокиселинските радикали (R-групи) остануваат надвор од спиралата. Водородните врски се многу послаби од ковалентните врски, но со значителен број од нив тие формираат прилично силна структура.

Функционирањето во форма на извиткана спирала е карактеристично за некои фибриларни протеини - миозин, актин, фибриноген, колаген итн.

Терцијарна структура

терцијарно структура на протеини. Оваа структура е константна и единствена за секој протеин. Се одредува според големината, поларитетот на R-групите, обликот и низата на аминокиселински остатоци. Полипептидната спирала е извиткана и преклопена на одреден начин. Формирањето на терциерната структура на протеинот доведува до формирање на посебна конфигурација на протеинот - глобули (од латински globulus - топка). Неговото формирање се одредува со различни видови не-ковалентни интеракции: хидрофобни, водородни, јонски. Помеѓу остатоците од цистеин аминокиселини се појавуваат дисулфидни мостови.

Хидрофобните врски се слаби врски помеѓу неполарни странични синџири кои произлегуваат од меѓусебното одбивање на молекулите на растворувачите. Во овој случај, протеинот се извртува така што хидрофобните странични синџири се потопуваат длабоко во молекулата и ја штитат од интеракција со вода, додека хидрофилните странични синџири се наоѓаат надвор.

Повеќето протеини имаат терциерна структура - глобулини, албумини итн.

Кватернарна структура

Кватернарен структура на протеини. Формирана како резултат на комбинација на поединечни полипептидни синџири. Заедно тие формираат функционална единица. Постојат различни видови врски: хидрофобни, водородни, електростатски, јонски.

Електростатските врски се јавуваат помеѓу електронегативните и електропозитивните радикали на остатоците од амино киселините.

Некои протеини се карактеризираат со топчест распоред на подединици - ова е топчести протеини. Глобуларните протеини лесно се раствораат во вода или раствори на сол. Над 1000 познати ензими припаѓаат на глобуларни протеини. Глобуларните протеини вклучуваат некои хормони, антитела и транспортни протеини. На пример, комплексната молекула на хемоглобинот (протеин на црвените крвни зрнца) е топчест протеин и се состои од четири глобински макромолекули: два α-синџири и два β-синџири, од кои секоја е поврзана со хем, кој содржи железо.

Другите протеини се карактеризираат со асоцијација во спирални структури - ова е фибриларен (од латински фибрила - влакна) протеини. Неколку (3 до 7) α-спирали се извиткани заедно, како влакна во кабел. Фибриларните протеини се нерастворливи во вода.

Протеините се поделени на едноставни и сложени.

Едноставни (протеини)

Тие се состојат само од остатоци од аминокиселини. Едноставните протеини вклучуваат глобулини, албумини, глутелини, проламини, протамини, клипови. Албумините (на пример, серумскиот албумин) се растворливи во вода, глобулините (на пример, антителата) се нерастворливи во вода, но растворливи во водени раствори на одредени соли (натриум хлорид, итн.).

Комплекс (протеиди)

Тие вклучуваат, покрај остатоците од аминокиселини, соединенија од различна природа, кои се нарекуваат протетски група. На пример, металопротеините се протеини кои содржат не-хем железо или поврзани со метални атоми (повеќето ензими), нуклеопротеините се протеини поврзани со нуклеинските киселини (хромозоми, итн.), фосфопротеините се протеини кои содржат остатоци од фосфорна киселина (протеини од јајце, жолчка итн.). ), гликопротеини - протеини во комбинација со јаглени хидрати (некои хормони, антитела, итн.), хромопротеини - протеини кои содржат пигменти (миоглобин, итн.), Липопротеини - протеини кои содржат липиди (вклучени во составот на мембраните).

Под секундарна структура протеинот се однесува на конфигурацијата на полипептидниот синџир, т.е. метод на превиткување, извртување (преклопување, пакување) на полипептиден синџир во спирален или некоја друга конформација. Овој процес не се одвива хаотично, туку во согласност со програма вградена во примарната структура на протеинот. Две главни конфигурации на полипептидни синџири кои ги исполнуваат структурните барања и експерименталните податоци се детално проучени:

• а-спирали,
• β-структури.

Најверојатниот тип на структура на глобуларни протеини се смета за а-спирала.Извртувањето на полипептидниот синџир се случува во насока на стрелките на часовникот (десна спирала), што се должи на составот на L-аминокиселината на природните протеини.

Движечка силаво формирањето на а-спирали (како и β-структури) е способноста на амино киселините да формираат водородни врски.

Отворено во структурата на а-спирали голем број на модели:

• За секое вртење (чекор) на спиралата има 3,6 остатоци од аминокиселини.
• Висината на спиралата (растојанието по оската) е 0,54 nm по вртење, а има 0,15 nm по остаток на аминокиселина.
• Аголот на спиралата е 26°; по 5 вртења на спиралата (18 остатоци од аминокиселини), структурната конфигурација на полипептидниот синџир се повторува. Ова значи дека периодот на повторување (или идентитетот) на а-спиралната структура е 2,7 nm.

Друг тип на конфигурација на полипептиден синџир што се наоѓа во косата, свилата, мускулите и другите фибриларни протеини се нарекува β-структури.Во овој случај, два или повеќе линеарни полипептидни синџири лоцирани паралелно или, почесто, антипаралелно, се цврсто поврзани со меѓусинџирски водородни врски помеѓу -NH и -CO групите на соседните синџири, формирајќи структура од типот на преклопен слој.

Шематски приказ на β-структурата на полипептидните синџири.

Во природата, постојат протеини чија структура, сепак, не одговара ниту на β- ниту на а-структурата. Типичен пример за такви протеини е колаген– фибриларен протеин кој го сочинува најголемиот дел од сврзното ткиво во човечкото и животинското тело.

Користејќи методи за анализа на дифракција на Х-зраци, сега е докажано постоењето на уште две нивоа на структурна организација на протеинската молекула, што се покажа дека е средно помеѓу секундарните и терциерните структури. Тоа се т.н супрасекундарни структури и структурни домени.

Супрасекундарни структурисе агрегати на полипептидни синџири кои имаат своја секундарна структура и се формираат во некои протеини како резултат на нивната термодинамичка или кинетичка стабилност. Така, во топчестите протеини има отворени (βxβ) елементи (претставени со два паралелни β-синџири поврзани со сегментот x), βaβaβ елементи (претставени со два сегменти од α-спирала вметната помеѓу три паралелни β-синџири) итн.

Структура на домен на топчест протеин (флаводоксин) (според А. А. Болдирев)

Домене компактна топчеста структурна единица во полипептиден синџир. Домените можат да вршат различни функции и да подлежат на превиткување (намотување) во независни компактни топчести структурни единици, меѓусебно поврзани со флексибилни делови во протеинската молекула.