យន្តការនៃសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម

យន្តការនៃសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមអាចត្រូវបានពិចារណាពីមុខតំណែងពីរ: ពីចំណុចនៃទិដ្ឋភាពនៃការផ្លាស់ប្តូរថាមពលនៃប្រតិកម្មគីមីនិងពីចំណុចនៃទិដ្ឋភាពនៃព្រឹត្តិការណ៍នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។

A. ការផ្លាស់ប្តូរថាមពលកំឡុងពេលប្រតិកម្មគីមី

ប្រតិកម្មគីមីណាមួយដំណើរការដោយអនុលោមតាមច្បាប់ជាមូលដ្ឋានចំនួនពីរនៃទែរម៉ូឌីណាមិកៈ ច្បាប់នៃការអភិរក្សថាមពល និងច្បាប់នៃអេនត្រូពី។ យោងតាមច្បាប់ទាំងនេះ ថាមពលសរុបនៃប្រព័ន្ធគីមី និងបរិស្ថានរបស់វានៅតែថេរ ខណៈដែលប្រព័ន្ធគីមីមានទំនោរថយចុះលំដាប់ (បង្កើន entropy) ។ ដើម្បីយល់ពីថាមពលនៃប្រតិកម្មគីមី វាមិនគ្រប់គ្រាន់ដើម្បីដឹងពីតុល្យភាពថាមពលនៃប្រតិកម្មដែលចូល និងចេញពីប្រតិកម្មនោះទេ វាចាំបាច់ក្នុងការគិតគូរពីការផ្លាស់ប្តូរថាមពលក្នុងអំឡុងពេលដំណើរការនៃប្រតិកម្មគីមីដែលបានផ្តល់ឱ្យ និងតួនាទីរបស់អង់ស៊ីមនៅក្នុង ថាមវន្តនៃដំណើរការនេះ។ ពិចារណាពីប្រតិកម្មរលាយនៃអាស៊ីតកាបូនិក៖

H 2 CO 3 > H 2 0 + C0 2 ។

អាស៊ីតកាបូនខ្សោយ; ប្រតិកម្មនៃការរលួយរបស់វានឹងដំណើរការក្រោមលក្ខខណ្ឌធម្មតា ប្រសិនបើម៉ូលេគុលនៃអាស៊ីតកាបូនិកមានថាមពលលើសពីកម្រិតជាក់លាក់មួយ ដែលហៅថាថាមពលធ្វើឱ្យសកម្ម E a (រូបភាព 2-10)។

ថាមពលធ្វើឱ្យសកម្ម គឺជាចំនួនបន្ថែមនៃថាមពល kinetic ដែលត្រូវការសម្រាប់ម៉ូលេគុលនៃសារធាតុដើម្បីធ្វើប្រតិកម្ម។

នៅពេលដែលរបាំងថាមពលនេះត្រូវបានឈានដល់ការផ្លាស់ប្តូរកើតឡើងនៅក្នុងម៉ូលេគុលដែលបណ្តាលឱ្យមានការចែកចាយឡើងវិញនៃចំណងគីមីនិងការបង្កើតសមាសធាតុថ្មី។ ម៉ូលេគុលដែលមាន E a ត្រូវបានគេនិយាយថាស្ថិតនៅក្នុងស្ថានភាពផ្លាស់ប្តូរ។ ភាពខុសគ្នានៃថាមពលរវាងសារធាតុដំបូង H 2 CO 3 និងសមាសធាតុចុងក្រោយ H 2 O និង CO 2 ត្រូវបានគេហៅថាការផ្លាស់ប្តូរថាមពលឥតគិតថ្លៃ។

អង្ករ។ ២-១០. ការផ្លាស់ប្តូរថាមពលដោយឥតគិតថ្លៃក្នុងអំឡុងពេល decomposition នៃអាស៊ីតកាបូន។

ថាមពលប្រតិកម្ម DG ។ ម៉ូលេគុល H 2 O និង CO 2 គឺជាសារធាតុមានស្ថេរភាពជាង H 2 CO 3, i.e. មានថាមពលតិច ហើយអនុវត្តជាក់ស្តែងមិនមានប្រតិកម្មនៅក្រោមលក្ខខណ្ឌធម្មតា។ ថាមពលដែលបានបញ្ចេញជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្មនេះត្រូវបានរលាយក្នុងទម្រង់នៃកំដៅចូលទៅក្នុងបរិស្ថាន។

ម៉ូលេគុលកាន់តែច្រើនមានថាមពលលើសពីកម្រិត E a អត្រាប្រតិកម្មគីមីកាន់តែខ្ពស់។ អ្នកអាចបង្កើនអត្រានៃប្រតិកម្មគីមីដោយកំដៅ។ នេះបង្កើនថាមពលនៃម៉ូលេគុលប្រតិកម្ម។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ សីតុណ្ហភាពខ្ពស់គឺជាការបំផ្លិចបំផ្លាញសម្រាប់សារពាង្គកាយមានជីវិត ដូច្នេះអង់ស៊ីមត្រូវបានប្រើប្រាស់នៅក្នុងកោសិកាដើម្បីបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្មគីមី។ អង់ស៊ីមផ្តល់នូវអត្រាប្រតិកម្មខ្ពស់ក្រោមលក្ខខណ្ឌដ៏ល្អប្រសើរដែលមាននៅក្នុងកោសិកាដោយបន្ថយកម្រិត E a ។ ដូច្នេះ អង់ស៊ីមកាត់បន្ថយកម្ពស់នៃរបាំងថាមពល ជាលទ្ធផលចំនួននៃម៉ូលេគុលប្រតិកម្មកើនឡើង ហើយដូច្នេះអត្រាប្រតិកម្មកើនឡើង។

នៅក្នុងយន្តការនៃកាតាលីករអង់ស៊ីម ការបង្កើតសមាសធាតុកម្រិតមធ្យមមិនស្ថិតស្ថេរមានសារៈសំខាន់ជាការសម្រេចចិត្ត - ស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោម ES ដែលឆ្លងកាត់ការបំប្លែងទៅជាស្មុគ្រស្មាញផ្លាស់ប្តូរមិនស្ថិតស្ថេរ EP ដែលស្ទើរតែរលាយភ្លាមៗទៅជាអង់ស៊ីមសេរី និងផលិតផលប្រតិកម្ម។

ដូច្នេះកាតាលីករជីវសាស្រ្ត (អង់ស៊ីម) មិនផ្លាស់ប្តូរថាមពលដោយឥតគិតថ្លៃទេ។

ស្រទាប់ខាងក្រោមនិងផលិតផលហើយដូច្នេះមិនផ្លាស់ប្តូរលំនឹងនៃប្រតិកម្ម (រូបភាព 2-11) ។

អង់ស៊ីមដែលអនុវត្តមុខងាររបស់កាតាលីករសម្រាប់ប្រតិកម្មគីមី គោរពច្បាប់ទូទៅនៃកាតាលីករ និងមានលក្ខណៈសម្បត្តិទាំងអស់នៃកាតាលីករដែលមិនមែនជាជីវសាស្ត្រ ប៉ុន្តែក៏មានលក្ខណៈសម្បត្តិប្លែកពីគេដែលទាក់ទងនឹងលក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ស៊ីមផងដែរ។

ភាពស្រដៀងគ្នារវាងអង់ស៊ីម និងកាតាលីករដែលមិនមែនជាជីវសាស្រ្តគឺ៖

• អង់ស៊ីមបំប្លែងប្រតិកម្មដែលអាចមានថាមពល;
• · ថាមពលនៃប្រព័ន្ធគីមីនៅតែថេរ។
• · ក្នុងអំឡុងពេល catalysis ទិសដៅនៃប្រតិកម្មមិនផ្លាស់ប្តូរ;
• អង់ស៊ីមមិនត្រូវបានគេប្រើប្រាស់ក្នុងអំឡុងពេលមានប្រតិកម្មនោះទេ។

ភាពខុសគ្នារវាងអង់ស៊ីម និងកាតាលីករមិនមែនជីវសាស្រ្តគឺ៖

• · អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមគឺខ្ពស់ជាងប្រតិកម្មដែលជំរុញដោយកាតាលីករដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន។
• អង់ស៊ីមគឺជាក់លាក់ខ្ពស់;
• · ប្រតិកម្មអង់ស៊ីមកើតឡើងនៅក្នុងកោសិកា, i.e. នៅសីតុណ្ហភាព 37 ° C, សម្ពាធបរិយាកាសថេរនិង pH សរីរវិទ្យា;
• · ល្បឿននៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមអាចត្រូវបានកែតម្រូវ។

1. ការបង្កើតអង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោមស្មុគស្មាញ

ការពិតដែលថាអង់ស៊ីមមានភាពជាក់លាក់ខ្ពស់បានអនុញ្ញាតឱ្យយើងដាក់ចេញនូវសម្មតិកម្មនៅឆ្នាំ 1890 យោងទៅតាមមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមគឺបំពេញបន្ថែមទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោមពោលគឺឧ។ ត្រូវគ្នានឹងវាដូចជា "កូនសោរចាក់សោរ"។ បន្ទាប់ពីអន្តរកម្មនៃស្រទាប់ខាងក្រោម ("កូនសោ") ជាមួយមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម ("សោ") ការបំប្លែងសារធាតុគីមីនៃស្រទាប់ខាងក្រោមទៅក្នុងផលិតផលកើតឡើង។ មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មត្រូវបានចាត់ទុកថាជារចនាសម្ព័ន្ធដែលបានកំណត់យ៉ាងតឹងរ៉ឹងដែលមានស្ថេរភាព។

នៅឆ្នាំ 1959 កំណែមួយទៀតនៃសម្មតិកម្ម "សោ និងសោ" ត្រូវបានស្នើឡើងដើម្បីពន្យល់អំពីព្រឹត្តិការណ៍នៅក្នុងទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម។ យោងតាមសម្មតិកម្មនេះមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មគឺជារចនាសម្ព័ន្ធដែលអាចបត់បែនបាន។

អង្ករ។ ២-១១. ការផ្លាស់ប្តូរថាមពលដោយឥតគិតថ្លៃកំឡុងពេលប្រតិកម្មគីមី uncatalyzed និង catalyzed ដោយអង់ស៊ីម។

អង់ស៊ីមកាត់បន្ថយថាមពលសកម្ម E a, i.e. កាត់បន្ថយកម្ពស់នៃរបាំងថាមពល ជាលទ្ធផលសមាមាត្រនៃម៉ូលេគុលប្រតិកម្មកើនឡើង ដូច្នេះអត្រាប្រតិកម្មកើនឡើងទាក់ទងនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម។ ស្រទាប់ខាងក្រោមដែលធ្វើអន្តរកម្មជាមួយមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីម បណ្តាលឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាមរបស់វា ដែលនាំទៅដល់ការបង្កើតស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោម អំណោយផលសម្រាប់ការកែប្រែគីមីនៃស្រទាប់ខាងក្រោម។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ ម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមក៏ផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាមរបស់វា ដែលធានាប្រសិទ្ធភាពខ្ពស់នៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីម។ "សម្មតិកម្មការឆ្លើយឆ្លងដែលជំរុញ" នេះត្រូវបានបញ្ជាក់ជាបន្តបន្ទាប់ដោយពិសោធន៍។

2. លំដាប់នៃព្រឹត្តិការណ៍ក្នុងអំឡុងពេលកាតាលីករអង់ស៊ីម

ដំណើរការនៃសារធាតុ enzymatic catalysis អាចត្រូវបានបែងចែកជាដំណាក់កាលដូចខាងក្រោម (រូបភាព 2-12) ។ ប្រតិកម្មគីមីនៃស្រទាប់ខាងក្រោម

ដំណាក់កាលទី 1 ទី 2 និងទី 4 នៃកាតាលីករគឺខ្លីហើយអាស្រ័យលើការប្រមូលផ្តុំនៃស្រទាប់ខាងក្រោម (សម្រាប់ដំណាក់កាលដំបូង) និងថេរចងនៃលីហ្គែននៅក្នុងទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម (សម្រាប់ដំណាក់កាលទី 1 និងទី 3) ។ ការផ្លាស់ប្តូរថាមពលនៃប្រតិកម្មគីមីនៅដំណាក់កាលទាំងនេះគឺមិនសំខាន់ទេ។

ដំណាក់កាលទីបីគឺយឺតបំផុត; រយៈពេលរបស់វាអាស្រ័យលើថាមពលសកម្មនៃប្រតិកម្មគីមី។ នៅដំណាក់កាលនេះ ចំណងនៅក្នុងម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានខូច ចំណងថ្មីត្រូវបានបង្កើតឡើង ហើយម៉ូលេគុលផលិតផលត្រូវបានបង្កើតឡើង។

3. តួនាទីនៃគេហទំព័រសកម្មនៅក្នុងកាតាលីករអង់ស៊ីម

ជាលទ្ធផលនៃការស្រាវជ្រាវវាត្រូវបានបង្ហាញថាម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមជាក្បួនមានទំហំធំជាងម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមជាច្រើនដងដែលឆ្លងកាត់ការផ្លាស់ប្តូរគីមីដោយអង់ស៊ីមនេះ។ មានតែផ្នែកតូចមួយនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមមកប៉ះនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម ដែលជាធម្មតាមានពី 5 ទៅ 10 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ បង្កើតជាទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម។ តួនាទីនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលនៅសេសសល់គឺដើម្បីធានាបាននូវការអនុលោមត្រឹមត្រូវនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមសម្រាប់ការកើតឡើងដ៏ល្អប្រសើរនៃប្រតិកម្មគីមី។

ទីតាំងសកម្មនៅគ្រប់ដំណាក់កាលនៃកាតាលីករអង់ស៊ីមមិនអាចចាត់ទុកថាជាកន្លែងអកម្មសម្រាប់ការចងស្រទាប់ខាងក្រោមបានទេ។ វាគឺជា "ម៉ាស៊ីន" ម៉ូលេគុលដ៏ស្មុគស្មាញ ដែលប្រើយន្តការគីមីជាច្រើន ដើម្បីបំប្លែងស្រទាប់ខាងក្រោមទៅជាផលិតផល។

នៅក្នុងទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម ស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានរៀបចំតាមរបៀបដែលក្រុមមុខងារនៃស្រទាប់ខាងក្រោមដែលពាក់ព័ន្ធនឹងប្រតិកម្មគឺនៅជិតគ្នាទៅវិញទៅមក។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនេះត្រូវបានគេហៅថាឥទ្ធិពលនៃការបញ្ចូលគ្នានិងការតំរង់ទិសនៃ reagents ។ ការរៀបចំតាមលំដាប់នៃស្រទាប់ខាងក្រោមបណ្តាលឱ្យមានការថយចុះនៃ entropy ហើយជាលទ្ធផលការថយចុះនៃថាមពលសកម្ម (Ea) ដែលកំណត់ប្រសិទ្ធភាពកាតាលីករនៃអង់ស៊ីម។

មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមនេះក៏រួមចំណែកដល់អស្ថិរភាពនៃចំណងអន្តរអាតូមិកនៅក្នុងម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោម ដែលសម្របសម្រួលការកើតឡើងនៃប្រតិកម្មគីមី និងការបង្កើតផលិតផល។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃគេហទំព័រសកម្មនេះត្រូវបានគេហៅថាឥទ្ធិពល deformation ស្រទាប់ខាងក្រោម (រូបភាព 2-12) ។

អង្ករ។ ២-១២. ដំណាក់កាលនៃកាតាលីករអង់ស៊ីម។

ខ្ញុំ - ដំណាក់កាលនៃការខិតជិតនិងតម្រង់ទិសស្រទាប់ខាងក្រោមទាក់ទងទៅនឹងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីម; II - ការបង្កើតស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោម (ES) ដែលជាលទ្ធផលនៃការអនុលោមតាមបុព្វហេតុ; III - ការខូចទ្រង់ទ្រាយនៃស្រទាប់ខាងក្រោមនិងការបង្កើតស្មុគស្មាញផលិតផលអង់ស៊ីមមិនស្ថិតស្ថេរ (EP); IV - ការរលួយនៃស្មុគស្មាញ (EP) ជាមួយនឹងការបញ្ចេញផលិតផលប្រតិកម្មពីមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមនិងការបញ្ចេញអង់ស៊ីម។

ខ. យន្តការម៉ូលេគុលនៃកាតាលីករអង់ស៊ីម

យន្តការនៃកាតាលីករអង់ស៊ីមត្រូវបានកំណត់ដោយតួនាទីនៃក្រុមមុខងារនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមនៅក្នុងប្រតិកម្មគីមីនៃការបំប្លែងស្រទាប់ខាងក្រោមទៅជាផលិតផល។ មានយន្តការសំខាន់ៗចំនួន 2 នៃកាតាលីករអង់ស៊ីមៈ កាតាលីករអាស៊ីត - មូលដ្ឋាន និងកាតាលីករ covalent ។

1. កាតាលីករអាស៊ីតមូលដ្ឋាន

គោលគំនិតនៃកាតាលីករអាស៊ីត - មូលដ្ឋានពន្យល់ពីសកម្មភាពអង់ស៊ីមដោយការចូលរួមពីក្រុមអាស៊ីត (ម្ចាស់ជំនួយប្រូតុង) និង/ឬក្រុមមូលដ្ឋាន (អ្នកទទួលប្រូតុង) ក្នុងប្រតិកម្មគីមី។ កាតាលីករអាស៊ីត - មូលដ្ឋានគឺជាបាតុភូតធម្មតា។ សំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មមានក្រុមមុខងារដែលបង្ហាញលក្ខណៈសម្បត្តិទាំងអាស៊ីត និងមូលដ្ឋាន។

អាស៊ីតអាមីណូដែលពាក់ព័ន្ធនឹងកាតាលីករអាស៊ីតមូលដ្ឋានជាចម្បងរួមមាន Cys, Tyr, Ser, Lys, Glu, Asp និង His ។ រ៉ាឌីកាល់នៃអាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះនៅក្នុងទម្រង់ប្រូតុងគឺជាអាស៊ីត (ម្ចាស់ជំនួយប្រូតុង) នៅក្នុងទម្រង់ deprotonated ពួកគេគឺជាមូលដ្ឋាន (អ្នកទទួលប្រូតុង) ។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃក្រុមមុខងារនៃគេហទំព័រសកម្មនេះធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមជាកាតាលីករជីវសាស្រ្តតែមួយគត់ ផ្ទុយទៅនឹងកាតាលីករដែលមិនមានជីវសាស្ត្រដែលអាចបង្ហាញលក្ខណៈសម្បត្តិអាស៊ីត ឬមូលដ្ឋាន។

ឧទាហរណ៏នៃកាតាលីករអាស៊ីត - មូលដ្ឋានដែលក្នុងនោះ cofactors គឺ Zn 2+ ions ហើយម៉ូលេគុល NAD + ត្រូវបានគេប្រើជា coenzyme គឺជាអង់ស៊ីម dehydrogenase អាល់កុលថ្លើមដែលជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មអុកស៊ីតកម្មនៃជាតិអាល់កុល (រូបភាព 2-13) ។ :

C 2 H 5 OH + NAD + > CH 3 -SON + NADH + H

2. កាតាលីករ covalent

កាតាលីករ covalent គឺផ្អែកលើការវាយប្រហារនៃក្រុម nucleophilic (បន្ទុកអវិជ្ជមាន) ឬ electrophilic (គិតជាវិជ្ជមាន) ក្រុមនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមដោយម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោម ជាមួយនឹងការបង្កើតចំណង covalent រវាងស្រទាប់ខាងក្រោម និង coenzyme ឬក្រុមមុខងារនៃអាមីណូ។ សំណល់អាស៊ីត (ជាធម្មតាមួយ) នៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីម។

សកម្មភាពនៃសារធាតុ serine proteases ដូចជា trypsin, chymotrypsin និង thrombin គឺជាឧទាហរណ៍នៃយន្តការនៃកាតាលីករ covalent នៅពេលដែលចំណង covalent ត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងស្រទាប់ខាងក្រោម និងសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ serine នៃទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម។ ពាក្យ "serine proteases" គឺដោយសារតែការពិតដែលថាសំណល់អាស៊ីតអាមីណូគឺជាផ្នែកមួយនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមទាំងនេះហើយត្រូវបានចូលរួមដោយផ្ទាល់នៅក្នុងកាតាលីករ។ ចូរយើងពិចារណាយន្តការនៃកាតាលីករ covalent ដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃ chymotrypsin ដែល hydrolyzes peptide bonds កំឡុងពេលរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីននៅក្នុង duodenum (សូមមើលផ្នែកទី 9) ។ ស្រទាប់ខាងក្រោម Chymotrypsin គឺជា peptides ដែលមានអាស៊ីតអាមីណូដែលមានក្លិនក្រអូប និងស៊ីក្លូ

អង្ករ។ ២-១៣. យន្តការនៃកាតាលីករអាស៊ីត - មូលដ្ឋានដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃ dehydrogenase អាល់កុលថ្លើម។

I - ម៉ូលេគុលអាល់កុលអេទីលមានមជ្ឈមណ្ឌលចងដែលផ្តល់នូវអន្តរកម្ម hydrophobic រវាងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនិងក្រុមមេទីលនៃជាតិអាល់កុល; II - អាតូមស័ង្កសីដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់ជាវិជ្ជមានជំរុញការស្រូបយកប្រូតុងពីក្រុមអាល់កុលនៃអេតាណុលដើម្បីបង្កើតអាតូមអុកស៊ីហ៊្សែនចោទប្រកាន់អវិជ្ជមាន។ បន្ទុកអវិជ្ជមានត្រូវបានចែកចាយឡើងវិញរវាងអាតូមអុកស៊ីសែន និងអាតូមអ៊ីដ្រូសែនជិតខាង ដែលបន្ទាប់មកត្រូវបានផ្ទេរក្នុងទម្រង់ជា hydrithione ទៅអាតូមកាបូនទីបួននៃ nicotinamide coenzyme NAD+ ។ III - ជាលទ្ធផលទម្រង់កាត់បន្ថយនៃ NADH និង acetaldehyde ត្រូវបានបង្កើតឡើង។

រ៉ាឌីកាល់ Hydrophobic (Phen, Tyr, Tri) ដែលបង្ហាញពីការចូលរួមនៃកម្លាំង hydrophobic ក្នុងការបង្កើតស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោម។ យន្តការនៃកាតាលីករ covalent នៃ chymotrypsin ត្រូវបានពិភាក្សានៅក្នុងរូបភព។ ២-១៤.

រ៉ាឌីកាល់ Asp 102, His 57 និង Ser 195 ត្រូវបានចូលរួមដោយផ្ទាល់នៅក្នុងសកម្មភាពនៃកាតាលីករ។ ដោយសារតែការវាយប្រហារ nucleophilic នៃចំណង peptide នៃស្រទាប់ខាងក្រោម ចំណងនេះត្រូវបានខូចជាមួយនឹងការបង្កើត serine ដែលបានកែប្រែ covalently - acyl-chymotrypsin ។ បំណែក peptide មួយផ្សេងទៀតត្រូវបានបញ្ចេញជាលទ្ធផលនៃការដាច់នៃចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងបំណែក peptide និងទីតាំងសកម្ម 57 របស់គាត់នៃ chymotrypsin ។ ដំណាក់កាលចុងក្រោយនៃ hydrolysis នៃចំណង peptide នៃប្រូតេអ៊ីនគឺ deacylation នៃ chymotrypsin នៅក្នុងវត្តមាននៃម៉ូលេគុលទឹកជាមួយនឹងការចេញផ្សាយនៃបំណែកទីពីរនៃប្រូតេអ៊ីន hydrolyzed និងទម្រង់ដើមនៃអង់ស៊ីមនេះ។

ការចម្លងកាតាលីករជីវសាស្រ្តនៃអង់ស៊ីម

របកគំហើញនៃរចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃអង់ស៊ីមមួយចំនួនដោយប្រើការវិភាគការបំភាយកាំរស្មីអ៊ិចបានផ្តល់មូលដ្ឋានដែលអាចទុកចិត្តបានសម្រាប់ការបង្កើតគ្រោងការណ៍សមហេតុផលនៃយន្តការនៃសកម្មភាពរបស់ពួកគេ។

ការបង្កើតយន្តការនៃសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមគឺមានសារៈសំខាន់យ៉ាងសំខាន់សម្រាប់ការបង្ហាញទំនាក់ទំនងមុខងាររចនាសម្ព័ន្ធនៅក្នុងប្រព័ន្ធសកម្មជីវសាស្រ្តជាច្រើន។

Lysozyme ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងជាលិកាផ្សេងៗនៃសត្វ និងរុក្ខជាតិ វាត្រូវបានរកឃើញជាពិសេសនៅក្នុងសារធាតុរាវបង្ហូរទឹកភ្នែក និងស៊ុតពណ៌ស។ Lysozyme ដើរតួជាភ្នាក់ងារ antibacterial ដែលជំរុញឱ្យមាន hydrolysis នៃជញ្ជាំងកោសិកានៃបាក់តេរីមួយចំនួន។ សារធាតុ polysaccharide នេះត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយសំណល់អាស៊ីត N-acetylmuranic (NAM) ដែលភ្ជាប់ដោយចំណង β-1,4-glycosidic (ខ្សែសង្វាក់ polysaccharide ត្រូវបានភ្ជាប់គ្នាដោយបំណែក peptide ខ្លី) ។

polysaccharide បាក់តេរីគឺជាសមាសធាតុមិនរលាយដ៏ស្មុគស្មាញមួយ ហើយដូច្នេះ oligosaccharides ដែលអាចបង្កើតបានជាអ៊ីដ្រូសែនខ្ពស់ដែលបង្កើតឡើងដោយសំណល់ NAG ជារឿយៗត្រូវបានគេប្រើជាស្រទាប់ខាងក្រោម lysozyme ។

lysozyme ស៊ុតពណ៌សត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 129 ។ ទម្ងន់ម៉ូលេគុលរបស់វាគឺ 14,600។ ស្ថេរភាពខ្ពស់នៃអង់ស៊ីមត្រូវបានធានាដោយវត្តមាននៃស្ពាន disulfide ចំនួនបួន។

ព័ត៌មានអំពីមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម និងប្រភេទនៃដំណើរការកាតាលីករត្រូវបានទទួលដោយ D. Phillips ក្នុងឆ្នាំ 1965 ។ ផ្អែកលើការសិក្សាកាំរស្មីអ៊ិចនៃ lysozyme និងស្មុគស្មាញរបស់វាជាមួយ inhibitors ។ ម៉ូលេគុល lysozyme មានរាងពងក្រពើដែលមានអ័ក្ស 4.5 * 3 * 3 nm; រវាងពាក់កណ្តាលទាំងពីរនៃម៉ូលេគុលមាន "គម្លាត" ដែលការចងនៃ oligosaccharides កើតឡើង។ ជញ្ជាំងនៃគម្លាតត្រូវបានបង្កើតឡើងជាចម្បងដោយខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលមិនមានប៉ូល ដែលធានាការចងនៃម៉ូលេគុលដែលមិនមានប៉ូលនៃស្រទាប់ខាងក្រោម ហើយក៏រួមបញ្ចូលខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃអាស៊ីដអាមីណូប៉ូឡា ដែលមានសមត្ថភាពបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាមួយ ក្រុម acylamine និង hydroxyl នៃស្រទាប់ខាងក្រោម។ ទំហំនៃគម្លាតអនុញ្ញាតឱ្យមានកន្លែងស្នាក់នៅនៃម៉ូលេគុល oligosaccharide ដែលមានសំណល់ monosaccharide 6 ។ វាមិនអាចទៅរួចទេក្នុងការកំណត់លក្ខណៈនៃការចងនៃស្រទាប់ខាងក្រោមឧទាហរណ៍ NAG 6 hexasaccharide ដោយការវិភាគការបំភាយកាំរស្មីអ៊ិច។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ អង់ស៊ីមស្មុគ្រស្មាញដែលមានសារធាតុ inhibitor trisaccharide NAG 3 មានស្ថេរភាព និងសិក្សាយ៉ាងល្អ។ NAG 3 ភ្ជាប់ទៅនឹងស្នាមប្រេះនៅលើផ្ទៃនៃអង់ស៊ីម បង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែន និងទំនាក់ទំនង van der Waals; ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ វាបំពេញបានតែពាក់កណ្តាលនៃគម្លាត ដែលសំណល់ monosaccharide បីបន្ថែមទៀតអាចចងបាន។ ចុងមិនកាត់បន្ថយ (ស្ករ A) គឺនៅដើមនៃគម្លាត ហើយចុងបញ្ចប់កាត់បន្ថយ (ស្ករ C) គឺនៅក្នុងផ្នែកកណ្តាលរបស់វា; សំណល់ជាតិស្ករ A, B និង C មានការអនុលោមតាមកៅអី។ ការសាងសង់គំរូនៃស្រទាប់ខាងក្រោមអង់ស៊ីមគឺផ្អែកលើការសន្មត់ថានៅពេលដែលស្រទាប់ខាងក្រោម NAG 6 ចង អន្តរកម្មដូចគ្នាត្រូវបានដឹងដូចក្នុងអំឡុងពេលចង NAG 3 ។ នៅក្នុងគំរូអង់ស៊ីម សំណល់ជាតិស្ករចំនួនបី (ហៅថាសំណល់ D, E, និង F) ត្រូវបានដាក់នៅខាងក្នុងប្រហោងឆ្អឹង។ ស្ករជាបន្តបន្ទាប់នីមួយៗត្រូវបានបន្ថែមតាមរបៀបដែលការអនុលោមភាពរបស់វាគឺដូចគ្នា (តាមដែលអាចធ្វើទៅបាន) ដូចស្ករបីដំបូង។ ជាផ្នែកមួយនៃស្មុគ្រស្មាញគំរូ សំណល់ជាតិស្ករទាំងអស់អនុវត្តអន្តរកម្មដែលមិនមែនជាកូវ៉ាលេនប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាពជាមួយនឹងក្រុមចំហៀង និង peptide នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតបានជាស្នាមប្រេះ។

នៅពេលកំណត់អត្តសញ្ញាណក្រុមកាតាលីករ វាជារឿងធម្មតាក្នុងការផ្តោតលើពួកវាដែលមានទីតាំងនៅជិតចំណង glycosidic ដែលអាចបំបែកបាននៅក្នុងស្មុគស្មាញ enzyme-substrate និងអាចបម្រើជាអ្នកបរិច្ចាគប្រូតុង ឬអ្នកទទួល។ វាប្រែថាវានៅម្ខាងនៃចំណងត្រូវបានបំបែកនៅចម្ងាយ? 0.3 nm (ពីអុកស៊ីសែននៃចំណង glycosidic) មានក្រុម carboxyl នៃ Glu-35 និងនៅលើផ្សេងទៀត (នៅចម្ងាយដូចគ្នា) មានក្រុម carboxyl នៃ Asp-52 បរិស្ថានរបស់ពួកគេគឺខុសគ្នាខ្លាំងណាស់។ Glu-35 ត្រូវបានហ៊ុំព័ទ្ធដោយសំណល់ hydrophobic; វាអាចត្រូវបានសន្មត់ថានៅ pH ល្អបំផុតនៃអង់ស៊ីមក្រុមនេះគឺស្ថិតនៅក្នុងស្ថានភាពមិនអ៊ីយ៉ូដ។ បរិយាកាសនៃ Asp-52 គឺរាងប៉ូលយ៉ាងច្បាស់; ក្រុម carboxyl របស់វាចូលរួមជាអ្នកទទួលអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុងបណ្តាញស្មុគស្មាញនៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន ហើយប្រហែលជាដំណើរការនៅក្នុងស្ថានភាពអ៊ីយ៉ូដ។

គ្រោងការណ៍ខាងក្រោមនៃដំណើរការកាតាលីករសម្រាប់ hydrolysis នៃ oligosaccharide ត្រូវបានស្នើឡើង។ ក្រុម carboxyl ដែលមិនមែនជាអ៊ីយ៉ូដនៃ Glu-35 ដើរតួជាអ្នកបរិច្ចាគប្រូតុងដោយផ្គត់ផ្គង់វាទៅអាតូមអុកស៊ីសែន glycosidic រវាងអាតូម C (1) នៃជាតិស្ករ D និង C (4) អាតូមនៃជាតិស្ករ E (ដំណាក់កាលនៃកាតាលីករអាស៊ីតទូទៅ) ; នេះនាំឱ្យមានការបំបែកនៃចំណង glycosidic ។ ជាលទ្ធផល សំណល់ជាតិស្ករ D ចូលទៅក្នុងស្ថានភាពនៃ carbocation ជាមួយនឹងអាតូមកាបូនដែលបានចោទប្រកាន់ជាវិជ្ជមាន C (1) ហើយទទួលយកការអនុលោមតាមពាក់កណ្តាលកៅអី។ ការចោទប្រកាន់អវិជ្ជមាននៃក្រុម carboxylate នៃ Asp-52 ធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពនៃ carbocation ។ សំណល់ NAG 2 (ស្ករ E+F) សាយភាយចេញពីតំបន់បណ្តាញសកម្ម។ បន្ទាប់មកម៉ូលេគុលទឹកមានប្រតិកម្ម; ប្រូតុងរបស់វាទៅ Glu-35 ហើយក្រុម OH - - ទៅអាតូម C (1) នៃសំណល់ D (ដំណាក់កាលនៃកាតាលីករចម្បង) ។ សំណល់ NAG 4 (ស្ករ A+B+C+D) ទុកតំបន់បណ្តាញសកម្ម ហើយអង់ស៊ីមត្រឡប់ទៅសភាពដើមវិញ។

Ribonuclease (RNase) នៃលំពែង bovine hydrolyzes internucleotide bonds នៅក្នុង RNA នៅជិត pyrimilyne units ដែលនៅតែ esterified នៅទីតាំង 3"។ អង់ស៊ីម រួមជាមួយនឹង nucleases ផ្សេងទៀត ត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយក្នុងការវិភាគរចនាសម្ព័ន្ធនៃ RNA ។

RNase ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 124 ហើយទម្ងន់ម៉ូលេគុលរបស់វាគឺ 13,680; ម៉ូលេគុលមានចំណង disulfide បួន។ RNase គឺជាអង់ស៊ីមទីមួយដែលរចនាសម្ព័ន្ធបឋមត្រូវបានកំណត់។

ដោយផ្អែកលើលទ្ធផលនៃការសិក្សានៃការ ribonuclease renaturation K. Afinsen គឺជាអ្នកដំបូងដែលបង្កើតគំនិតយ៉ាងច្បាស់ថារចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វា។

នៅឆ្នាំ 1958 F. Richards បានបង្ហាញថានៅក្រោមលក្ខខណ្ឌមួយចំនួន subtilisin បំបែកចំណង Ala-20 - Ser-21 peptide ក្នុង RNase ។ បំណែកលទ្ធផលត្រូវបានគេដាក់ឈ្មោះថា S-peptide (សំណល់ 1-20) និង S-protein (សំណល់ 21-124); ដោយសារអន្តរកម្មដែលមិនមែនជាកូវ៉ាឡេន បំណែកបង្កើតបានជាស្មុគស្មាញហៅថា RNase S. ស្មុគស្មាញនេះមានសកម្មភាពកាតាលីករស្ទើរតែពេញលេញនៃអង់ស៊ីមដើម។ នៅក្នុងទម្រង់ដាច់ដោយឡែក S-peptide និង S-protein អសកម្ម។ វាត្រូវបានគេរកឃើញបន្ថែមទៀតថា peptide សំយោគដូចគ្នាបេះបិទទៅនឹងបំណែកនៃ S-peptide ដែលមានសំណល់ពី 1 ដល់ 13 ស្តារសកម្មភាពរបស់ប្រូតេអ៊ីន S ប៉ុន្តែ peptide ខ្លីដែលមានសំណល់ពី 1 ដល់ 11 មិនមានសមត្ថភាពនេះទេ។ ទិន្នន័យដែលទទួលបានអនុញ្ញាតឱ្យយើងសន្និដ្ឋានថាសំណល់ His-12 ឬ Met-13 ដែលត្រូវគ្នា (ឬសំណល់ទាំងពីរនេះ) ត្រូវបានរួមបញ្ចូលនៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីម។

នៅពេលសិក្សាពីឥទ្ធិពលនៃ pH លើសកម្មភាព RNase តួនាទីសំខាន់នៃក្រុមមុខងារប្រូតេអ៊ីនដែលមាន pK 5.2 និង 6.8 ត្រូវបានបង្ហាញ។ នេះបានស្នើឱ្យមានការចូលរួមនៃសំណល់ histidine នៅក្នុងដំណើរការកាតាលីករ។

នៅពេលដែល RNase ត្រូវបាន carboxylated ជាមួយ iodoacetate នៅ pH 5.5, i.e. នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌដែលការកែប្រែសំណល់អ៊ីស្ទីឌីនកើតឡើងភាគច្រើន ការបាត់បង់សកម្មភាពទាំងស្រុងត្រូវបានអង្កេត។ អង់ស៊ីមដែលបានកែប្រែមាន 1 mole នៃក្រុម carboxymethyl ក្នុង 1 mole នៃប្រូតេអ៊ីន។ ជាលទ្ធផលទម្រង់ monocarboxymethylene ពីរនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ក្នុងទម្រង់មួយ សំណល់ His-12 គឺ carboxymethylated ហើយម្យ៉ាងទៀត His-119 គឺ carboxymethylated ។ His-119 ត្រូវបានកែប្រែជាចម្បង។

ទិន្នន័យទាំងនេះបានណែនាំថា His-12 និង His-119 មានទីតាំងនៅក្នុងគេហទំព័រសកម្ម ហើយការកែប្រែមួយនៃពួកវារារាំងការកែប្រែមួយផ្សេងទៀត។

ជាលទ្ធផលនៃការសិក្សាកាំរស្មីអ៊ិច រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃ RNase S និង RNase S complex ជាមួយនឹងការរារាំងត្រូវបានបកស្រាយ។ ម៉ូលេគុលមានរាងក្រលៀន មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មត្រូវបានធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនៅក្នុងកន្លែងសម្រាកដែលសំណល់ His-12, His-119 និង Lys-41 ស្ថិតនៅ។

Hydrolysis កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃសកម្មភាពរួមនៃសំណល់ His-12 និង His-119 ដែលអនុវត្តកាតាលីករអាស៊ីត-មូលដ្ឋាន។ ដ្យាក្រាមខាងក្រោមបង្ហាញពីដំណាក់កាលនៃដំណើរការកាតាលីករ៖

1. ស្រទាប់ខាងក្រោមមានទីតាំងនៅកន្លែងសកម្ម; His-12, His-119 និង Lys-41 មានទីតាំងនៅជិតផូស្វាតដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់អវិជ្ជមាន។

2. ជាលទ្ធផលនៃសកម្មភាពរបស់ His-12 ជាមូលដ្ឋានដែលទទួលយកប្រូតុងពីក្រុម 2"-OH នៃ ribose និង His-119 ជាអាស៊ីតដែលបរិច្ចាគប្រូតុងទៅអាតូមអុកស៊ីសែននៃផូស្វាត ជាដំបូង ស្មុគ្រស្មាញកម្រិតមធ្យមត្រូវបានបង្កើតឡើង ហើយបន្ទាប់មក ផូស្វ័រ 2,3 "- ស៊ីក្លូ។

3. ជំនួសផលិតផលដែលបាត់បង់ ទឹកចូលដោយបរិច្ចាកប្រូតុងទៅ His-119 និង OH ទៅផូស្វាត ក្នុងពេលដំណាលគ្នានោះ ប្រូតុងពី His-12 ទៅអាតូមអុកស៊ីហ៊្សែន ribose ផលិតផលទីពីរត្រូវបានបង្កើតឡើង និង អង់ស៊ីមត្រឡប់ទៅសភាពដើមវិញ។

Chymotrypsin ត្រូវបានសំងាត់ក្នុងទម្រង់ជា proenzyme មួយ - chymotrypsinogen ដោយលំពែងនៃឆ្អឹងខ្នង; ការធ្វើឱ្យសកម្មនៃ proenzyme កើតឡើងនៅក្នុង duodenum ក្រោមឥទ្ធិពលនៃ trypsin ។ មុខងារសរីរវិទ្យានៃ chymotrypsin គឺ hydrolysis នៃប្រូតេអ៊ីននិង polypeptides ។ Chymotrypsin វាយប្រហារលើចំណង peptide ភាគច្រើនដែលបង្កើតឡើងដោយសំណល់ carboxyl នៃ tyrosine, tryptophan, cenylalanine និង methionane ។ វាក៏មានប្រសិទ្ធភាព hydrolyzes esters នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលត្រូវគ្នា។ ទំងន់ម៉ូលេគុលនៃ chymotrypsin គឺ 25,000 ម៉ូលេគុលមាន 241 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ Chymotrypsin ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide បីដែលត្រូវបានតភ្ជាប់ដោយស្ពាន disulfide ។

ក្រុមមុខងារនៃទីតាំងសកម្មនៃ chymotrypsin ត្រូវបានគេកំណត់អត្តសញ្ញាណដោយប្រើ inhibitors ដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន។ សំណល់ Ser-195 ត្រូវ​បាន​កែប្រែ​ជាមួយ diisopropyl fluorophosphate និង phenylmethyl sulfofluoride ហើយ​សំណល់ His-122 ត្រូវ​បាន​កែប្រែ​ជាមួយ N-tosyl-L-phenylalanine chloromethyl ketone ។ ដំណើរការពីរដំណាក់កាលនៃ chymotrypsin hydrolysis ត្រូវបានរកឃើញនៅពេលសិក្សា kinetics នៃ p-nitrophenylacetate hydrolysis ។

លក្ខណៈពិសេសលក្ខណៈនៃដំណើរការដែលកំពុងពិចារណាគឺការបង្កើតនូវកម្រិតមធ្យម covalent - អង់ស៊ីម acyl ។ ក្រុមកាតាលីករ acylatable ត្រូវបានកំណត់ថាជាសំណល់ Ser-195 ។ យន្តការនៃកាតាលីករដែលធ្វើឡើងដោយអង់ស៊ីមត្រូវបានស្នើឡើង សូម្បីតែមុនពេលរចនាសម្ព័ន្ធ spatial នៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើង ប៉ុន្តែក្រោយមកត្រូវបានកែលម្អ។ ជាពិសេស ការសិក្សាដែលប្រើ 18 H 2 O បានធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីបញ្ជាក់ពីការបង្កើតអង់ស៊ីម acyl កំឡុងពេល hydrolysis នៃ peptides ។

រចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រដែលមានកម្រិតបង្ហាញ 0.2 nm ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយការវិភាគការបំភាយកាំរស្មី X ដោយ D. Blow ។ នៅឆ្នាំ 1976 ម៉ូលេគុលមានរាងពងក្រពើដែលមានអ័ក្ស 5.4 * 4 * 4 nm ។ លទ្ធផលនៃការសិក្សាគ្រីស្តាល់បានបញ្ជាក់ពីការសន្មត់ថាសំណល់ Ser-195 និង His-57 គឺនៅជិតគ្នា។ ក្រុម hydroxyl នៃ Ser-195 ស្ថិតនៅចម្ងាយ ∼0.3 nm ពីអាតូមអាសូតនៃចិញ្ចៀន imidazole នៃ His-57 ។ ការពិតគួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍បំផុតគឺថាអាតូមអាសូតនៅក្នុងទីតាំងទី 1 នៃសង្វៀនស្ថិតនៅចម្ងាយ ∼0.28 nm ពីអាតូមអុកស៊ីសែននៃក្រុម carboxyl នៃខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃ Asp-102 ហើយកាន់កាប់ទីតាំងអំណោយផលសម្រាប់ការបង្កើត។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែន។

វាគួរតែត្រូវបានកត់សម្គាល់ថាការសិក្សាគីមីមិនអាចបង្ហាញពីការចូលរួមរបស់ Asp-102 ក្នុងដំណើរការនៃទីតាំងសកម្មនោះទេព្រោះសំណល់នេះត្រូវបានកប់យ៉ាងជ្រៅនៅក្នុងម៉ូលេគុល។

បច្ចុប្បន្ននេះគេជឿថាសំណល់ទាំងបី Asp-102, His-57 និង Ser-195 បង្កើតបានជាប្រព័ន្ធផ្ទេរបន្ទុកដែលដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងដំណើរការកាតាលីករ។ ដំណើរការនៃប្រព័ន្ធធានានូវការចូលរួមប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាពរបស់ His-57 ក្នុងកាតាលីករជាកាតាលីករអាស៊ីតមូលដ្ឋាន និងបង្កើនប្រតិកម្មរបស់ Ser-195 ទៅនឹងកាបូន carboxyl នៃចំណងដែលបានវាយប្រហារ។

ធាតុសំខាន់នៃកាតាលីករគឺការផ្ទេរប្រូតុងពី Ser-195 ទៅ His-57 ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានោះ ការវាយប្រហារដោយអាតូមអុកស៊ីហ៊្សែនស៊ឺរីនលើអាតូមកាបូនអ៊ីដ្រាតនៃស្រទាប់ខាងក្រោមកើតឡើង ដោយដំបូងបង្កើតជាសមាសធាតុ tetrahedral កម្រិតមធ្យម (1) ហើយបន្ទាប់មកអង់ស៊ីម acyl (2) ។ ជំហានបន្ទាប់គឺការផ្ដាច់ចេញ។ ម៉ូលេគុលទឹកចូលទៅក្នុងប្រព័ន្ធផ្ទេរបន្ទុក ហើយអ៊ីយ៉ុង OH ក្នុងពេលដំណាលគ្នាវាយលុកអាតូមកាបូនអ៊ីលកាបូននៃក្រុម acyl នៃអង់ស៊ីម acyl ។ ដូចនៅក្នុងជំហាន acylation កម្រិតមធ្យម tetrahedral (4) ត្រូវបានបង្កើតឡើង។ His-57 បន្ទាប់មកផ្គត់ផ្គង់ប្រូតុងទៅអាតូមអុកស៊ីសែននៃ Ser-195 ដែលជាលទ្ធផលនៅក្នុងការបញ្ចេញផលិតផល acyl; វាសាយភាយចូលទៅក្នុងដំណោះស្រាយ ហើយអង់ស៊ីមត្រឡប់ទៅសភាពដើមវិញ។

Carboxypeptidase A ត្រូវបានសំងាត់ជា proenzyme ដោយលំពែងនៃសត្វឆ្អឹងខ្នង។ ការបង្កើតអង់ស៊ីមសកម្មកើតឡើងនៅក្នុងពោះវៀនតូចដោយមានការចូលរួមពី chymotrypsin ។ អង់ស៊ីមនេះបំបែកជាលំដាប់នូវសំណល់អាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ C ពីខ្សែសង្វាក់ peptide ពោលគឺឧ។ គឺជា exopeptidase ។

Carboxypeptidase A ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide តែមួយដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 307; ទម្ងន់ម៉ូលេគុលគឺ 34,470។ លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងក្នុងឆ្នាំ 1969 ដោយ R. Bredscho ។

ការបំភ្លឺនៃយន្តការនៃសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមគឺអាចធ្វើទៅបានលុះត្រាតែការសិក្សាពីកាំរស្មីអ៊ិច។ រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃអង់ស៊ីម និងស្មុគស្មាញរបស់វាជាមួយ Gly-Tyr dipeptide (គំរូស្រទាប់ខាងក្រោម) ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយ W. Lipscomb ។ ម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមមានរូបរាងរាងពងក្រពើដែលមានអ័ក្ស 5.0 * 4.2 * 3.8 nm; ទីតាំងសកម្មមានទីតាំងនៅក្នុងកន្លែងសម្រាកដែលប្រែទៅជាហោប៉ៅគ្មានប៉ូលជ្រៅ។ នៅក្នុងតំបន់នៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម អ៊ីយ៉ុងស័ង្កសីត្រូវបានធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្ម (លីហ្គែនរបស់វាគឺជាខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃសំណល់ Glu-72, His196, His-69 និងម៉ូលេគុលទឹក) ក៏ដូចជាក្រុមមុខងារដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការចងស្រទាប់ខាងក្រោម និងកាតាលីករ - សំណល់។ Arg-145, Glu-270 និង Tyr-248 ។

ការវិភាគប្រៀបធៀបនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ស៊ីម និងស្មុគ្រស្មាញរបស់វាជាមួយ Gly-Tyr បានផ្តល់ព័ត៌មានសំខាន់ៗអំពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោមស្មុគស្មាញ។ ជាពិសេសវាត្រូវបានគេរកឃើញថាក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតស្មុគស្មាញក្រុម hydroxyl នៃ Tyr-248 ផ្លាស់ទីដោយ 1.2 nm ទាក់ទងទៅនឹងទីតាំងរបស់វានៅក្នុងអង់ស៊ីមសេរី (ពោលគឺប្រហែល 1/3 នៃអង្កត់ផ្ចិតនៃម៉ូលេគុល) ។

យោងតាមគ្រោងការណ៍នៃដំណើរការកាតាលីករក្រុម carboxylate នៃ Glu-270 ធ្វើឱ្យសកម្មម៉ូលេគុលទឹកដែលមានទីតាំងនៅក្នុងរង្វង់ប្រតិកម្មដោយដកប្រូតុងចេញពីវា; លទ្ធផល OH- ion អនុវត្តការវាយប្រហារ nucleophilic លើកាបូននីលកាបូននៃចំណងដែលត្រូវបានកាត់។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះក្រុមអ៊ីដ្រូស៊ីលនៃ Tyr-248 ដែលមានទីតាំងនៅជិតអាតូមអាសូតនៃចំណង peptide cleaved បរិច្ចាគប្រូតុងទៅវា។ ជាលទ្ធផល ចំណង peptide ដែលត្រូវបានវាយប្រហារត្រូវបានកាត់ចេញ ហើយផលិតផលលទ្ធផលបានចាកចេញពីតំបន់កណ្តាលសកម្ម។ ដ្យាក្រាមខាងក្រោមបង្ហាញពីកាតាលីករមូលដ្ឋានទូទៅ។

Aspartate aminotransferase ជំរុញប្រតិកម្ម transamination បញ្ច្រាស។

ប្រតិកម្មនៃការចម្លងអង់ស៊ីមត្រូវបានរកឃើញដោយ A.E. Braunstein និង M.G. Kristman ក្នុងឆ្នាំ 1937 នៅពេលសិក្សាការរៀបចំអង់ស៊ីមពីសាច់ដុំព្រាប។ ការសិក្សាជាបន្តបន្ទាប់បានបង្ហាញថាប្រតិកម្ម transamination គឺរីករាលដាលនៅក្នុងធម្មជាតិរស់នៅ និងដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការភ្ជាប់អាសូត និងមេតាបូលីសថាមពល។

នៅឆ្នាំ 1945 វាត្រូវបានគេរកឃើញថា pyridoxal-5"-phosphate (PLP) គឺជា coenzyme នៃ aminotransferases ។ ម៉ូលេគុល AAT គឺជាឌីមឺរដែលបង្កើតឡើងដោយផ្នែករងដូចគ្នាបេះបិទ។ នៅក្នុងសាច់ដុំបេះដូងនៃឆ្អឹងកងដែលបានសិក្សាមាន isoenzymes ពីរ - cytoplasmic (cAAT0 និង មីតូខុនឌ្រីល (mAAT) អាមីណូផ្ទេរ។

រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃ cAAT ពីសាច់ដុំបេះដូងត្រូវបានបង្កើតឡើងក្នុងឆ្នាំ 1972 ។ Yu.A. Ovchinnikov និង A.E. ខួរក្បាល។ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៃប្រូតេអ៊ីនមាន 412 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ; ទំងន់ម៉ូលេគុលគឺ 46,000 ។

ទ្រឹស្តីទូទៅនៃកាតាលីករ pyridoxal ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយ A.E. Braunstein និង M.M. Shemyakin ក្នុងឆ្នាំ 1952-1953 ហើយបន្តិចក្រោយមក - D.E. Metzler និង E.E. ក្លិន។ យោងតាមទ្រឹស្ដីនេះ ឥទ្ធិពលកាតាលីករនៃអង់ស៊ីម pyridoxal ត្រូវបានកំណត់ដោយសមត្ថភាពនៃក្រុម aldehyde នៃ pyridoxal phosphate ដើម្បីបង្កើត aldimines (Schiff bases) នៅពេលមានអន្តរកម្មជាមួយ amines រួមទាំងអាស៊ីតអាមីណូ។

នៅក្នុងអាស៊ីត phosphopyridoxyldenamino លទ្ធផលមានប្រព័ន្ធនៃចំណងទ្វេរដែលរួមបញ្ចូលគ្នាដែលការផ្លាស់ទីលំនៅរបស់អេឡិចត្រុងពីអាតូម b-carbon ជួយសម្រួលដល់ការបំបែកចំណងដែលបង្កើតឡើងដោយអាតូមនេះ។

គំនិតទំនើបអំពីយន្តការនៃការចម្លងអង់ស៊ីមដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយ A.E. Braunstein និងអ្នកសហការរបស់គាត់គឺជាការអភិវឌ្ឍន៍នៃទ្រឹស្តីដែលបានពិភាក្សាខាងលើ។ នៅក្នុងស្ថានភាពដំបូង ក្រុម aldehyde នៃ pyridoxal phosphate បង្កើតជាចំណង aldimine ជាមួយក្រុម e-amino នៃសំណល់ Lys-258 នៃកន្លែងសកម្ម (I) ។ នៅពេលដែលអាស៊ីតអាមីណូភ្ជាប់ ស្មុគស្មាញ Michaelis (II) ត្រូវបានបង្កើតឡើង អមដោយ aldimine រវាង pyridoxal phosphate និងស្រទាប់ខាងក្រោម (III)។ ជាលទ្ធផលនៃការផ្លាស់ប្តូរជាបន្តបន្ទាប់តាមរយៈដំណាក់កាលមធ្យម (IV) និង (V) អុកស៊ីតូអាស៊ីត (VI) ត្រូវបានបង្កើតឡើង។ នេះបញ្ចប់ប្រតិកម្មពាក់កណ្តាលទីមួយនៃការចម្លង។ ការធ្វើម្តងទៀតនូវជំហានដូចគ្នាទាំងនេះនៅក្នុង "ទិសដៅបញ្ច្រាស" ជាមួយនឹងអាស៊ីត hydroxy ថ្មីបង្កើតបានជាប្រតិកម្មពាក់កណ្តាលទីពីរ ដែលបញ្ចប់វដ្តនៃការចម្លងកាតាលីករ។

អេម៉ូក្លូប៊ីននិងអេម៉ូក្លូប៊ីន

ប្រូតេអ៊ីនទាំងពីរនេះច្រើនតែត្រូវបានគេហៅថាអង់ស៊ីមផ្លូវដង្ហើម។ អន្តរកម្មរបស់ពួកគេជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម - អុកស៊ីហ៊្សែន - ត្រូវបានសិក្សាយ៉ាងលម្អិត ជាចម្បងលើមូលដ្ឋាននៃការវិភាគការបំភាយកាំរស្មីអ៊ិចដែលមានគុណភាពបង្ហាញខ្ពស់។ រចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រនៃ myoglobin ត្រូវបានកំណត់ដោយ J. Kendrew ក្នុងឆ្នាំ 1961 និងរចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រនៃ hemoglobin ដោយ M. Perutz ក្នុងឆ្នាំ 1960 ។

ម៉ូលេគុល myoglobin មានរាងតូច - 4.5 * 3.5 * 2.5 nm ខ្សែសង្វាក់ polypeptide បង្កើតជា 8 ផ្នែក helical ដែលកំណត់ដោយអក្សរ A ដល់ H. វាត្រូវបានរៀបចំតាមរបៀបឯកទេសជុំវិញរង្វង់មូលដែលមានជាតិដែកសំប៉ែតធំ។ Heme គឺជាស្មុគស្មាញនៃ porphyrin ដែលមានជាតិដែក divalent ។

ខ្សែសង្វាក់អាស៊ីតប៉ូលប្រូតូនិចនៃ heme ស្ថិតនៅលើផ្ទៃនៃម៉ូលេគុល នៅសល់នៃ heme ត្រូវបានជ្រមុជនៅក្នុងពិភពលោក។ ការតភ្ជាប់នៃ heme ជាមួយប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានអនុវត្តដោយសារតែការសម្របសម្រួលរវាងអាតូមដែកនិងអាតូម histidine បានធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនៅក្នុង helix F; នេះគឺជាអ្វីដែលគេហៅថា proximal histidine ។ សំណល់ histidine សំខាន់មួយទៀតគឺ distal histidine ត្រូវបានធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនៅក្នុងហោប៉ៅ heme នៅក្នុង helix E; វាមានទីតាំងនៅទល់មុខអាតូមដែកនៅចម្ងាយឆ្ងាយជាងអ៊ីស្ទីឌីនដែលនៅជិត។ តំបន់រវាងហ្សែនជាតិដែក និងអ៊ីស្ទីឌីន distal ក្នុង deoxymyoglobin គឺមិនគិតថ្លៃទេ ហើយម៉ូលេគុល lipophilic O 2 អាចភ្ជាប់ទៅនឹងជាតិដែក heme ដោយកាន់កាប់ទីតាំងសម្របសម្រួលទីប្រាំមួយ។ លក្ខណៈពិសេសតែមួយគត់នៃ myoglobin ក៏ដូចជា hemoglobin គឺជាសមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងការចង O 2 ឡើងវិញដោយមិនមានអុកស៊ីតកម្ម heme Fe 2+ ទៅ Fe 3+ ។ នេះគឺអាចធ្វើទៅបានដោយសារតែបរិយាកាសដែលមានថេរ dielectric ទាបត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងហោប៉ៅ heme hydrophobic ដែលទឹកត្រូវបានផ្លាស់ទីលំនៅ។

នៅពេលដែល O2 ភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមដែក ក្រោយមកទៀតផ្លាស់ទីប្រហែល 0.06 nm ហើយបញ្ចប់នៅក្នុងយន្តហោះនៃចិញ្ចៀន porphyrin ពោលគឺឧ។ នៅក្នុងទីតាំងអំណោយផលជាងដ៏ស្វាហាប់។ វាត្រូវបានគេជឿថាចលនានេះគឺដោយសារតែការពិតដែលថាអ៊ីយ៉ុង Fe 2+ នៅក្នុង deoxymyoglobin ស្ថិតនៅក្នុងស្ថានភាពវិលខ្ពស់ហើយកាំរបស់វាធំពេកដើម្បីសមទៅនឹងយន្តហោះនៃចិញ្ចៀន heme porphyrin ។ នៅពេលដែល O 2 ចង អ៊ីយ៉ុង Fe 2+ ចូលទៅក្នុងស្ថានភាពទាប ហើយកាំរបស់វាថយចុះ។ ឥឡូវនេះអ៊ីយ៉ុង Fe 2+ អាចផ្លាស់ទីទៅក្នុងយន្តហោះនៃចិញ្ចៀន porphyrin ។

អេម៉ូក្លូប៊ីនគឺជាធាតុផ្សំសំខាន់នៃកោសិកាឈាមក្រហម បញ្ជូនអុកស៊ីសែនពីសួតទៅជាលិកា និងកាបូនឌីអុកស៊ីតពីជាលិកាទៅសួត។ អេម៉ូក្លូប៊ីននៃប្រភេទផ្សេងៗគ្នាមានរូបរាងគ្រីស្តាល់ ភាពរលាយ និងភាពស្និទ្ធស្នាលសម្រាប់អុកស៊ីសែន។ នេះគឺដោយសារតែភាពខុសគ្នានៅក្នុងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន; សមាសធាតុ heme គឺដូចគ្នានៅក្នុងអេម៉ូក្លូប៊ីននៃប្រភេទសត្វឆ្អឹងខ្នងទាំងអស់ និងសត្វឆ្អឹងខ្នងមួយចំនួន។

អេម៉ូក្លូប៊ីនរបស់មនុស្សគឺជាតេត្រាមឺរដែលមាន 4 អនុរង b-subunits និង b-subunits ពីរដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 141 និង 146 រៀងគ្នា។ មានភាពដូចគ្នាយ៉ាងសំខាន់រវាងរចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃអនុ b និង b ហើយការអនុលោមតាមខ្សែសង្វាក់ polypeptide របស់ពួកគេក៏ស្រដៀងគ្នាដែរ។

ម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីនមានរាងស្វ៊ែរដែលមានអង្កត់ផ្ចិត 5.5 nm ។ អនុផ្នែកទាំងបួនត្រូវបានខ្ចប់ជាទម្រង់ tetrahedron ។

ទិន្នន័យ​នៃ​ការ​សាយភាយ​កាំរស្មីអ៊ិច​បាន​បង្ហាញ​ថា​ការ​បញ្ចេញ​អុកស៊ីហ្សែន​នៃ​អេម៉ូក្លូប៊ីន​ត្រូវ​បាន​អម​ដោយ​ការ​ផ្លាស់​ប្តូរ​មួយ​ចំនួន។ នៅកម្រិតភាពច្បាស់ទាប វាត្រូវបានគេរកឃើញថាក្នុងករណីនេះរចនាសម្ព័ន្ធកាន់តែបង្រួម (អាតូម Fe នៃខ្សែβ-chains ខិតទៅជិតគ្នាទៅវិញទៅមកប្រហែល 0.6-0.7 nm) អនុរងបង្វិលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកនិងលំដាប់ទីពីរ។ អ័ក្សដោយ 10-15 o ។ លទ្ធផលនៃការសិក្សានៅកម្រិតច្បាស់ខ្ពស់បង្ហាញថា ការផ្លាស់ប្តូរសំខាន់ៗជាពិសេសកើតឡើងនៅក្នុងតំបន់នៃទំនាក់ទំនង។

រហូតមកដល់បច្ចុប្បន្ន ដោយផ្អែកលើការសិក្សាពីការបំភាយកាំរស្មីអ៊ិច និងវិធីសាស្រ្តវិធីសាស្រ្តមួយចំនួនទៀត វឌ្ឍនភាពគួរឱ្យកត់សម្គាល់ត្រូវបានធ្វើឡើងក្នុងការបកស្រាយយន្តការនៃសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមជាមួយនឹងលក្ខណៈសម្បត្តិដែលចង់បានដោយផ្អែកលើភាពជឿនលឿនក្នុងវិស័យវិស្វកម្មហ្សែន។ នេះបើកឱកាសទូលំទូលាយសម្រាប់ការធ្វើតេស្តសុពលភាពនៃគំនិតទំនើបអំពីយន្តការនៃសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម និងការបង្កើតទ្រឹស្តីជាមូលដ្ឋាននៃកាតាលីករអង់ស៊ីម។

ប្រតិកម្មអង់ស៊ីមដំបូងនៃការបញ្ចេញម្សៅជាមួយ malt ត្រូវបានស៊ើបអង្កេតដោយអ្នកវិទ្យាសាស្ត្រក្នុងស្រុក K. Menten បានបង្កើតទ្រឹស្តីនៃកាតាលីករអង់ស៊ីម។ Sumner គឺជាអ្នកដំបូងគេដែលបំបែកការរៀបចំបន្សុតនៃអង់ស៊ីម urease នៅក្នុងស្ថានភាពគ្រីស្តាល់។ Merrifield បានទទួលជោគជ័យក្នុងការសំយោគអង់ស៊ីម RNase ដោយសិប្បនិម្មិត។

ចែករំលែកការងាររបស់អ្នកនៅលើបណ្តាញសង្គម

ប្រសិនបើការងារនេះមិនសមនឹងអ្នកទេ នៅផ្នែកខាងក្រោមនៃទំព័រមានបញ្ជីការងារស្រដៀងគ្នា។ អ្នកក៏អាចប្រើប៊ូតុងស្វែងរកផងដែរ។

អត្ថបទ

រចនាសម្ព័ន្ធ លក្ខណៈសម្បត្តិ និងយន្តការនៃសកម្មភាពអង់ស៊ីម

ប្រវត្តិសង្ខេបនៃ Fermentology

ការសិក្សាពិសោធន៍នៃអង់ស៊ីមក្នុងសតវត្សទី 19 ស្របពេលជាមួយនឹងការសិក្សាអំពីដំណើរការ fermentation ផ្សិតដែលត្រូវបានឆ្លុះបញ្ចាំងនៅក្នុងពាក្យ "អង់ស៊ីម" និង "អង់ស៊ីម" ។ ឈ្មោះអង់ស៊ីមមកពីពាក្យឡាតាំង fermentatio fermentation ។ ពាក្យអង់ស៊ីមបានមកពីគំនិត en zyme - ពី yeast ។ ដំបូង​ឡើយ ឈ្មោះ​ទាំង​នេះ​មាន​អត្ថន័យ​ខុសៗ​គ្នា ប៉ុន្តែ​សព្វ​ថ្ងៃ​មាន​ន័យ​ដូច​គ្នា។

ប្រតិកម្មអង់ស៊ីមដំបូងនៃការបញ្ចេញម្សៅជាមួយ malt ត្រូវបានសិក្សាដោយអ្នកវិទ្យាសាស្ត្រក្នុងស្រុក K.S. Kirchhoff ក្នុងឆ្នាំ 1814 ។ ក្រោយមក ការប៉ុនប៉ងត្រូវបានធ្វើឡើងដើម្បីបំបែកអង់ស៊ីមចេញពីកោសិកាផ្សិត (E. Buchner, 1897)។ នៅដើមសតវត្សទី 20 L. Michaelis និង M. Menten បានបង្កើតទ្រឹស្តីនៃកាតាលីករអង់ស៊ីម។ នៅឆ្នាំ 1926 D. Sumner បានដាក់ឱ្យនៅដាច់ដោយឡែកពីគ្នាជាលើកដំបូងនូវការរៀបចំដ៏បរិសុទ្ធនៃអង់ស៊ីម urease នៅក្នុងស្ថានភាពគ្រីស្តាល់។ នៅឆ្នាំ 1966 B. Merrifield បានទទួលជោគជ័យក្នុងការសំយោគអង់ស៊ីម RNase ដោយសិប្បនិម្មិត។

រចនាសម្ព័ន្ធអង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមគឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានឯកទេសខ្ពស់ដែលអាចបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្មនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត។ អង់ស៊ីមគឺជាកាតាលីករជីវសាស្រ្ត។

អង់ស៊ីមទាំងអស់គឺជាប្រូតេអ៊ីន ដែលជាធម្មតាមានរាងមូល។ ពួកគេអាចសំដៅទៅលើប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញ និងស្មុគស្មាញ។ ផ្នែកប្រូតេអ៊ីននៃអង់ស៊ីមអាចមានអង់ស៊ីមប្រូតេអ៊ីនខ្សែសង្វាក់ polypeptide monomeric (ឧទាហរណ៍ pepsin) ។ អង់ស៊ីមមួយចំនួនគឺជាប្រូតេអ៊ីន oligomeric និងរួមបញ្ចូល protomers ឬ subunits មួយចំនួន។ Protomers, រួមបញ្ចូលគ្នាចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ oligomeric, ត្រូវបានតភ្ជាប់ដោយឯកឯងដោយចំណងមិន-covalent ខ្សោយ។ ក្នុងអំឡុងពេលដំណើរការនៃការបង្រួបបង្រួម (កិច្ចសហប្រតិបត្តិការ) ការផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធនៃ protomers បុគ្គលកើតឡើងជាលទ្ធផលដែលសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមកើនឡើងគួរឱ្យកត់សម្គាល់។ ការបំបែក (ការបំបែក) នៃ protomers និងការផ្សារភ្ជាប់របស់ពួកគេទៅជាប្រូតេអ៊ីន oligomeric គឺជាយន្តការមួយសម្រាប់គ្រប់គ្រងសកម្មភាពអង់ស៊ីម។

អនុឯកតា (protomers) នៅក្នុង oligomers អាចដូចគ្នា ឬខុសគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋមសិក្សា (ការអនុលោមតាម) ។ នៅពេលដែល protomers ផ្សេងគ្នាបញ្ចូលគ្នាទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ oligomeric នៃអង់ស៊ីមមួយ ទម្រង់ជាច្រើននៃអង់ស៊ីមដូចគ្នាកើតឡើង។អ៊ីសូហ្ស៊ីម។

Isoenzymes ជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មដូចគ្នា ប៉ុន្តែមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងសំណុំនៃអនុ លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យា ការចល័ត electrophoretic និងភាពស្និទ្ធស្នាលសម្រាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម សារធាតុសកម្ម និងសារធាតុរារាំង។ ឧទាហរណ៍,lactate dehydrogenase (LDH)អង់ស៊ីមដែលកត់សុីអាស៊ីតឡាក់ទិកទៅជាអាស៊ីត pyruvic គឺជា tetramer ។ វាមាន 4 protomers ពីរប្រភេទ។ ប្រូតូមឺរមួយប្រភេទត្រូវបានកំណត់ថា H (ដាច់ដោយឡែកពីសាច់ដុំបេះដូង) ប្រូតូមឺទីពីរត្រូវបានកំណត់ថា M (ដាច់ដោយឡែកពីសាច់ដុំគ្រោងឆ្អឹង)។ មាន 5 បន្សំដែលអាចធ្វើបាននៃ protomers ទាំងនេះនៅក្នុង LDH: N 4, N 3 M, N 2 M 2, N 1 M 3, M 4 ។

តួនាទីជីវសាស្រ្តនៃអ៊ីសូហ្ស៊ីម។

• Isoenzymes ធានានូវការកើតឡើងនៃប្រតិកម្មគីមីស្របតាមលក្ខខណ្ឌនៅក្នុងសរីរាង្គផ្សេងៗ។ ដូច្នេះ LDH isoenzyme 1 មានភាពស្និទ្ធស្នាលខ្ពស់ចំពោះអុកស៊ីហ្សែន ដូច្នេះវាសកម្មនៅក្នុងជាលិកាដែលមានអត្រាប្រតិកម្មអុកស៊ីតកម្មខ្ពស់ (erythrocytes, myocardium)។ LDH isoenzyme 5 សកម្មនៅក្នុងវត្តមាននៃកំហាប់ខ្ពស់នៃ lactate ដែលជាលក្ខណៈភាគច្រើននៃជាលិកាថ្លើម
• ភាពជាក់លាក់នៃសរីរាង្គត្រូវបានគេប្រើប្រាស់ដើម្បីធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យជំងឺនៃសរីរាង្គផ្សេងៗ។
• Isoenzymes ផ្លាស់ប្តូរសកម្មភាពរបស់ពួកគេតាមអាយុ។ ដូច្នេះនៅក្នុងទារកដែលខ្វះអុកស៊ីសែន LDH នាំមុខ 3 ហើយជាមួយនឹងអាយុកាន់តែច្រើន និងការផ្គត់ផ្គង់អុកស៊ីសែនកើនឡើង សមាមាត្រនៃ LDH កើនឡើង 2 .

ប្រសិនបើអង់ស៊ីមជាប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ នោះវាមានប្រូតេអ៊ីន និងផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន។ ផ្នែកប្រូតេអ៊ីនគឺជាទំងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់ដែលជាផ្នែក thermolabile នៃអង់ស៊ីមនិងត្រូវបានគេហៅថា apoenzyme . វាមានរចនាសម្ព័ន្ធតែមួយគត់និងកំណត់ភាពជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីម។

ផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីននៃអង់ស៊ីមត្រូវបានគេហៅថាcofactor (coenzyme) . Cofactors ភាគច្រើនជាអ៊ីយ៉ុងដែកដែលអាចចងយ៉ាងតឹងជាមួយ apoenzyme (ឧទាហរណ៍ Zn នៅក្នុងអង់ស៊ីម carbonic anhydrase, Cយូ នៅក្នុងអង់ស៊ីម cytochrome oxidase) ។ Coenzymes ភាគច្រើនជាសារធាតុសរីរាង្គដែលមិនសូវជាប់នឹង apoenzyme ។ coenzymes គឺ nucleotides NAD និង FAD ។ កូអង់ស៊ីមទំងន់ម៉ូលេគុលទាប ផ្នែកកំដៅនៃអង់ស៊ីម។ តួនាទីរបស់វាគឺថាវាកំណត់ការរៀបចំ spatial (ការអនុលោមតាម) នៃ apoenzyme និងកំណត់សកម្មភាពរបស់វា។ Cofactors អាចផ្ទេរអេឡិចត្រុង ក្រុមមុខងារ និងចូលរួមក្នុងការបង្កើតចំណងបន្ថែមរវាងអង់ស៊ីម និងស្រទាប់ខាងក្រោម។

នៅក្នុងលក្ខខណ្ឌនៃមុខងារវាជាទម្លាប់ក្នុងការបែងចែកផ្នែកសំខាន់ពីរនៅក្នុងម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមៈ កណ្តាលសកម្ម និងផ្នែក allosteric ។

មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម នេះគឺជាផ្នែកមួយនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមដែលមានអន្តរកម្មជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម និងចូលរួមក្នុងដំណើរការកាតាលីករ។ ទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូដែលនៅឆ្ងាយពីគ្នាទៅវិញទៅមកនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋម។ មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មមានការរៀបចំបីវិមាត្រ ដែលភាគច្រើនវាមាន

ក្រុម OH នៃ serine

SHcysteine

NH 2 lysine

- γ -COOH នៃអាស៊ីត glutamic

នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម តំបន់ពីរត្រូវបានសម្គាល់: តំបន់ចងស្រទាប់ខាងក្រោម និងតំបន់កាតាលីករ។

តំបន់ភ្ជាប់ ជាធម្មតាមានរចនាសម្ព័ន្ធរឹងដែលស្រទាប់ខាងក្រោមប្រតិកម្មត្រូវបានភ្ជាប់បន្ថែម។ ឧទាហរណ៍ trypsin បំបែកប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងតំបន់ដែលសំបូរទៅដោយអាស៊ីតអាមីណូលីស៊ីនដែលមានបន្ទុកវិជ្ជមាន ដោយសារតំបន់ភ្ជាប់របស់វាមានសំណល់នៃអាស៊ីត aspartic ដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់ជាអវិជ្ជមាន។

តំបន់កាតាលីករ -នេះគឺជាតំបន់នៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មដែលប៉ះពាល់ដោយផ្ទាល់ទៅលើស្រទាប់ខាងក្រោម និងអនុវត្តមុខងារកាតាលីករ។ តំបន់នេះកាន់តែចល័ត ទីតាំងទាក់ទងនៃក្រុមមុខងារអាចផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងវា។

នៅក្នុងចំនួននៃអង់ស៊ីម (ជាធម្មតា oligomeric) បន្ថែមពីលើមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មមានគេហទំព័រ allostericផ្នែកមួយនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមដែលនៅឆ្ងាយពីមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម ហើយធ្វើអន្តរកម្មមិនជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម ប៉ុន្តែជាមួយនឹងសារធាតុបន្ថែម (និយតករ ឥទ្ធិពល)។ នៅក្នុងអង់ស៊ីម allosteric អង្គភាពរងមួយអាចមានមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម និងមួយទៀត - តំបន់ allosteric ។ អង់ស៊ីម Allosteric ផ្លាស់ប្តូរសកម្មភាពរបស់ពួកគេដូចខាងក្រោម: សារធាតុសកម្ម (ភ្នាក់ងារទប់ស្កាត់) ធ្វើសកម្មភាពលើផ្នែករង allosteric និងផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា។ បន្ទាប់មកការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការអនុលោមនៃអនុរង allosteric យោងតាមគោលការណ៍នៃការផ្លាស់ប្តូរសហករណ៍ផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធនៃអនុកាតាលីករដោយប្រយោលដែលត្រូវបានអមដោយការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងសកម្មភាពអង់ស៊ីម។

យន្តការនៃសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម។

អង់ស៊ីមមានលក្ខណៈសម្បត្តិកាតាលីករទូទៅមួយចំនួន៖

• កុំផ្លាស់ប្តូរលំនឹងកាតាលីករ
• មិនត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងអំឡុងពេលប្រតិកម្ម
• កាតាលីករមានតែប្រតិកម្មពិតតាមបែបទែម៉ូឌីណាមិកប៉ុណ្ណោះ។ ប្រតិកម្ម​បែប​នេះ​គឺ​ជា​ប្រតិកម្ម​ដែល​បម្រុង​ថាមពល​ដំបូង​របស់​ម៉ូលេគុល​ធំ​ជាង​ថាមពល​ចុងក្រោយ។

កំឡុងពេលប្រតិកម្ម ឧបសគ្គថាមពលខ្ពស់ត្រូវបានយកឈ្នះ។ ភាពខុសគ្នារវាងថាមពលនៃកម្រិតនេះ និងកម្រិតថាមពលដំបូងគឺថាមពលធ្វើឱ្យសកម្ម។

អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមត្រូវបានកំណត់ដោយថាមពលសកម្ម និងកត្តាមួយចំនួនទៀត។

អត្រាថេរនៃប្រតិកម្មគីមីត្រូវបានកំណត់ដោយសមីការ៖

K = P*Z*e - (Ea / RT)

K - អត្រាប្រតិកម្មថេរ

មេគុណ P spatial (steric)

Z ចំនួននៃម៉ូលេគុលអន្តរកម្ម

អ៊ី ក ថាមពលធ្វើឱ្យសកម្ម

រ ឧស្ម័នថេរ

T សីតុណ្ហភាពដាច់ខាតជាសកល

e មូលដ្ឋាននៃលោការីតធម្មជាតិ

នៅក្នុងសមីការនេះ។ Z, អ៊ី, R, T តម្លៃថេរ ហើយ P និង Ea គឺជាអថេរ។ លើសពីនេះទៅទៀត មានទំនាក់ទំនងផ្ទាល់រវាងអត្រាប្រតិកម្ម និងមេគុណស្តេរីក និងទំនាក់ទំនងបញ្ច្រាស និងច្បាប់ថាមពលរវាងអត្រា និងថាមពលធ្វើឱ្យសកម្ម (អ៊ីអ៊ីទាប អត្រាប្រតិកម្មខ្ពស់ជាង)។

យន្តការនៃសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមត្រូវបានកាត់បន្ថយទៅជាការកើនឡើងនៃមេគុណស្តេរិចដោយអង់ស៊ីម និងការថយចុះនៃថាមពលធ្វើឱ្យសកម្ម។

ការកាត់បន្ថយថាមពលសកម្មដោយអង់ស៊ីម។

ឧទាហរណ៍ថាមពលបំបែក H២ អូ ២ ដោយគ្មានអង់ស៊ីមនិងកាតាលីករ 18,000 kcal ក្នុងមួយ mole ។ ប្រសិនបើប្លាទីន និងសីតុណ្ហភាពខ្ពស់ វាត្រូវបានកាត់បន្ថយមកត្រឹម 12,000 kcal/mol។ ដោយមានការចូលរួមពីអង់ស៊ីមកាតាឡាស ថាមពលធ្វើឱ្យសកម្មគឺត្រឹមតែ 2,000 kcal / mol ។

ការថយចុះនៃ Ea កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការបង្កើតស្មុគ្រស្មាញអង់ស៊ីមកម្រិតមធ្យមតាមគ្រោងការណ៍ខាងក្រោម៖ F+S<=>FS complex → F + ផលិតផលប្រតិកម្ម។លទ្ធភាពនៃការបង្កើតស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានបញ្ជាក់ជាលើកដំបូងដោយ Michaelis និង Menten ។ បនា្ទាប់មក ស្មុគ្រស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោមជាច្រើនត្រូវបានញែកដាច់ពីគ្នា។ ដើម្បីពន្យល់ពីការជ្រើសរើសអង់ស៊ីមខ្ពស់នៅពេលធ្វើអន្តរកម្មជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម វាត្រូវបានស្នើឡើងទ្រឹស្ដី "សោនិងសោ" របស់ Fisher. យោងទៅតាមវា អង់ស៊ីមធ្វើអន្តរកម្មជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម លុះត្រាតែពួកគេមានការព្រមព្រៀងគ្នាទាំងស្រុង (ការបំពេញបន្ថែម) ដូចជាសោ និងសោ។ ទ្រឹស្តីនេះបានពន្យល់ពីភាពជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីម ប៉ុន្តែមិនបានបង្ហាញពីយន្តការនៃសកម្មភាពរបស់វានៅលើស្រទាប់ខាងក្រោមនោះទេ។ ក្រោយមក ទ្រឹស្តីនៃការឆ្លើយឆ្លងគ្នារវាងអង់ស៊ីម និងស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានបង្កើតឡើង -ទ្រឹស្តី Koshland (ទ្រឹស្តី "ស្រោមដៃកៅស៊ូ") ។ ខ្លឹមសាររបស់វាមានដូចខាងក្រោម៖ មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើង និងមានក្រុមមុខងារទាំងអស់ សូម្បីតែមុនពេលមានអន្តរកម្មជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោមក៏ដោយ។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ ក្រុមមុខងារទាំងនេះស្ថិតក្នុងស្ថានភាពអសកម្ម។ នៅពេលនៃការភ្ជាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម វាបណ្តាលឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរទីតាំង និងរចនាសម្ព័ន្ធនៃរ៉ាឌីកាល់នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីម។ ជាលទ្ធផលមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមដែលស្ថិតនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃស្រទាប់ខាងក្រោមចូលទៅក្នុងស្ថានភាពសកម្មមួយហើយនៅក្នុងវេនចាប់ផ្តើមប៉ះពាល់ដល់ស្រទាប់ខាងក្រោមពោលគឺឧ។ កំពុងកើតឡើងអន្តរកម្ម ទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម និងស្រទាប់ខាងក្រោម។ ជាលទ្ធផលស្រទាប់ខាងក្រោមចូលទៅក្នុងស្ថានភាពមិនស្ថិតស្ថេរមិនស្ថិតស្ថេរដែលនាំឱ្យមានការថយចុះនៃថាមពលសកម្ម។

អន្តរកម្មរវាងអង់ស៊ីម និងស្រទាប់ខាងក្រោមអាចពាក់ព័ន្ធនឹងប្រតិកម្មនៃការជំនួស nucleophilic ការជំនួស electrophilic និងការខះជាតិទឹកនៃស្រទាប់ខាងក្រោម។ អន្តរកម្ម covalent រយៈពេលខ្លីនៃក្រុមមុខងារនៃអង់ស៊ីមជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោមក៏អាចធ្វើទៅបានដែរ។ ជាទូទៅ ការតំរង់ទិសធរណីមាត្រនៃក្រុមមុខងារនៃគេហទំព័រសកម្មកើតឡើង។

បង្កើនមេគុណ steric ដោយអង់ស៊ីម។

មេគុណ steric ត្រូវបានណែនាំសម្រាប់ប្រតិកម្មដែលពាក់ព័ន្ធនឹងម៉ូលេគុលធំដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធលំហ។ មេគុណ steric បង្ហាញពីសមាមាត្រនៃការប៉ះទង្គិចគ្នាដោយជោគជ័យរវាងម៉ូលេគុលសកម្ម។ ឧទាហរណ៍ វាស្មើនឹង 0.4 ប្រសិនបើការប៉ះទង្គិចគ្នា 4 ក្នុងចំណោម 10 នៃម៉ូលេគុលសកម្មដែលបណ្តាលឱ្យមានការបង្កើតផលិតផលប្រតិកម្ម។

អង់ស៊ីមបង្កើនមេគុណ steric ព្រោះវាផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមនៅក្នុងស្មុគស្មាញ enzyme-substrate ដែលជាលទ្ធផលដែលការបំពេញបន្ថែមនៃអង់ស៊ីម និងស្រទាប់ខាងក្រោមកើនឡើង។ លើសពីនេះទៀតអង់ស៊ីមដោយសារតែមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មរបស់ពួកគេបញ្ជាការរៀបចំនៃម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមនៅក្នុងលំហ (មុនពេលមានអន្តរកម្មជាមួយអង់ស៊ីមម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមមានទីតាំងនៅវឹកវរ) និងសម្របសម្រួលប្រតិកម្ម។

នាមត្រកូលអង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមមានឈ្មោះជាច្រើនប្រភេទ។

1. ឈ្មោះមិនពិត (trypsin, pepsin)
2. នាមត្រកូលការងារ។ ឈ្មោះអង់ស៊ីមនេះមាន aza បញ្ចប់ ដែលត្រូវបានបន្ថែម:
   • ទៅឈ្មោះនៃស្រទាប់ខាងក្រោម (sucrase, amylase),
   • ប្រភេទនៃចំណងដែលអង់ស៊ីមធ្វើសកម្មភាព (peptidase, glycosidase),
   • ប្រភេទនៃប្រតិកម្ម, ដំណើរការ (សំយោគ, អ៊ីដ្រូឡាស) ។

3) អង់ស៊ីមនីមួយៗមានឈ្មោះចាត់ថ្នាក់ ដែលឆ្លុះបញ្ចាំងពីប្រភេទនៃប្រតិកម្ម ប្រភេទនៃស្រទាប់ខាងក្រោម និង coenzyme ។ ឧទាហរណ៍៖ LDH Lactate-NAD+ - oxidoreductase ។

ការចាត់ថ្នាក់នៃអង់ស៊ីម។

ការចាត់ថ្នាក់នៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើងក្នុងឆ្នាំ 1961 ។ យោងតាមការចាត់ថ្នាក់ អង់ស៊ីមនីមួយៗស្ថិតនៅក្នុងថ្នាក់ជាក់លាក់ ថ្នាក់រង ថ្នាក់រង និងមានលេខស៊េរី។ ក្នុងន័យនេះ អង់ស៊ីមនីមួយៗមានលេខកូដឌីជីថល ដែលខ្ទង់ទីមួយបង្ហាញពីថ្នាក់ ថ្នាក់រងទីពីរ ថ្នាក់រងទីបី លេខសៀរៀលទីបួន (LDG: 1,1,1,27)។ អង់ស៊ីមទាំងអស់ត្រូវបានបែងចែកជា 6 ថ្នាក់។

1. អុកស៊ីដឌ័រតេស
2. ការផ្ទេរប្រាក់
3. អ៊ីដ្រូឡាស
4. លីយ៉ាស
5. Isomerases
6. សំយោគ (លីហ្គាស)

អុកស៊ីដឌ័រតេស.

អង់ស៊ីមដែលជំរុញដំណើរការ redox ។ ប្រភេទប្រតិកម្មទូទៅ៖ ក ok + B ព្រះអាទិត្យ = A ខាងកើត + B យល់ព្រម . ថ្នាក់នៃអង់ស៊ីមនេះរួមមានថ្នាក់រងជាច្រើន៖

1. Dehydrogenases, កាតាលីករប្រតិកម្មដោយការយកអ៊ីដ្រូសែនចេញពីសារធាតុដែលត្រូវបានកត់សុី។ ពួកវាអាចជាអារ៉ូប៊ីក (ផ្ទេរអ៊ីដ្រូសែនទៅអុកស៊ីហ៊្សែន) និងអាណាអេរ៉ូប៊ីក (ផ្ទេរអ៊ីដ្រូសែនមិនមែនទៅអុកស៊ីហ៊្សែន ប៉ុន្តែទៅសារធាតុផ្សេងទៀត)។

2. អុកស៊ីហ្សែន - អង់ស៊ីមដែលបំប្លែងអុកស៊ីតកម្មដោយបន្ថែមអុកស៊ីសែនទៅសារធាតុដែលត្រូវបានកត់សុី។ ប្រសិនបើអាតូមអុកស៊ីសែនមួយត្រូវបានបន្ថែម monooxygenases ត្រូវបានចូលរួម ប្រសិនបើអាតូមអុកស៊ីសែនពីរត្រូវបានបន្ថែម ឌីអុកស៊ីហ្សែនត្រូវបានចូលរួម។

3. Peroxidases អង់ស៊ីមដែលជំរុញការកត់សុីនៃសារធាតុដែលពាក់ព័ន្ធនឹង peroxides ។

ការផ្ទេរប្រាក់។

អង់ស៊ីមដែលអនុវត្តការផ្ទេរ intramolecular និង intermolecular នៃក្រុមមុខងារពីសារធាតុមួយទៅសារធាតុមួយទៀតយោងទៅតាមគ្រោងការណ៍: AB + C = A + BC ។ ប្រភេទរងនៃ Transferases ត្រូវបានសម្គាល់អាស្រ័យលើប្រភេទនៃក្រុមដែលបានផ្ទេរ៖ aminotransferases, methyltransferases, sulfotransferases, acyltransferases (ផ្ទេរសំណល់អាស៊ីតខ្លាញ់), phosphotransferases (ផ្ទេរសំណល់អាស៊ីតផូស្វ័រ) ។

អ៊ីដ្រូឡាស។

អង់ស៊ីមនៃថ្នាក់នេះជំរុញការបំបែកចំណងគីមីជាមួយនឹងការបន្ថែមទឹកនៅកន្លែងនៃការបំបែក នោះគឺជាប្រតិកម្មអ៊ីដ្រូលីលីសតាមគ្រោងការណ៍៖ AB + HOH = AN + BOH ។ ប្រភេទរងនៃអ៊ីដ្រូឡាសត្រូវបានសម្គាល់អាស្រ័យលើប្រភេទនៃចំណងដែលត្រូវបានបំបែក: peptidases បំបែកចំណង peptide (pepsin), glycosidases បំបែកចំណង glycosidic (amylase), esterases បំបែកចំណង ester (lipase) ។

លីយ៉ាស។

Lyases ជំរុញការបំបែកចំណងគីមីដោយមិនបន្ថែមទឹកនៅកន្លែងនៃការបំបែក។ ក្នុងករណីនេះចំណងទ្វេត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងស្រទាប់ខាងក្រោមដោយយោងទៅតាមគ្រោងការណ៍: AB = A + B. ថ្នាក់រងនៃ lyases អាស្រ័យលើអាតូមដែលចំណងត្រូវបានបំបែករវាងនិងសារធាតុណាមួយត្រូវបានបង្កើតឡើង។ Aldolases បំបែកចំណងរវាងអាតូមកាបូនពីរ (ឧទាហរណ៍ fructose 1,6-di-phosphate aldolase "កាត់" fructose និង trioses ពីរ) ។ Lyases រួមមានអង់ស៊ីម decarboxylase (ពួកវាដកកាបូនឌីអុកស៊ីត) ខណៈពេលដែល dehydratases "កាត់ចេញ" ម៉ូលេគុលទឹក។

Isomerases ។

Isomerases ជំរុញការបំប្លែងអន្តរនៃ isomers ផ្សេងៗគ្នា។ ឧទាហរណ៍ phosphohexoimerase បំប្លែង fructose ទៅជាគ្លុយកូស។ ថ្នាក់រងនៃ isomerases រួមមាន mutases (phosphoglucomutase បំលែងជាតិស្ករ-1-phosphate ទៅ glucose-6-phosphate), epimerases (ឧទាហរណ៍ បំប្លែង ribose ទៅ xylulose), tautomerases

សំយោគ (លីហ្គាស) ។

អង់ស៊ីមនៃថ្នាក់នេះបង្កើតប្រតិកម្មសម្រាប់ការសំយោគសារធាតុថ្មីដោយប្រើថាមពលរបស់ ATP យោងទៅតាមគ្រោងការណ៍៖ A + B + ATP = AB ។ ឧទាហរណ៍ glutamine synthetase រួមបញ្ចូលគ្នានូវអាស៊ីត glutamic, NH ៣ + ដោយមានការចូលរួមពី ATP ជាមួយនឹងការបង្កើត glutamine ។

លក្ខណៈសម្បត្តិនៃអង់ស៊ីម។

អង់ស៊ីម បន្ថែមពីលើលក្ខណៈសម្បត្តិទូទៅចំពោះកាតាលីករអសរីរាង្គ មានភាពខុសគ្នាជាក់លាក់ពីកាតាលីករអសរីរាង្គ។ ទាំងនេះ​រួម​បញ្ចូល​ទាំង:

• សកម្មភាពខ្ពស់ជាង
• ភាពជាក់លាក់ខ្ពស់ជាង
• លក្ខខណ្ឌស្រាលសម្រាប់កាតាលីករ
• សមត្ថភាពក្នុងការគ្រប់គ្រងសកម្មភាព

សកម្មភាពកាតាលីករខ្ពស់នៃអង់ស៊ីម.

អង់ស៊ីមត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយសកម្មភាពកាតាលីករខ្ពស់។ ឧទាហរណ៍ ម៉ូលេគុលមួយនៃកាបូនិក anhydrase ជំរុញការបង្កើត (ឬបំបែក) នៃ 36 លានម៉ូលេគុលនៃអាស៊ីតកាបូន (H 2 CO 3 ) សកម្មភាពខ្ពស់នៃអង់ស៊ីមត្រូវបានពន្យល់ដោយយន្តការនៃសកម្មភាពរបស់ពួកគេ៖ ពួកគេកាត់បន្ថយថាមពលធ្វើឱ្យសកម្ម និងបង្កើនលំហ (មេគុណស្តេរីក)។ សកម្មភាពអង់ស៊ីមខ្ពស់មានសារៈសំខាន់ជីវសាស្រ្តដែលវាធានានូវអត្រាខ្ពស់នៃប្រតិកម្មគីមីនៅក្នុងរាងកាយ។

ភាពជាក់លាក់អង់ស៊ីមខ្ពស់។.

អង់ស៊ីមទាំងអស់មានភាពជាក់លាក់ ប៉ុន្តែកម្រិតនៃភាពជាក់លាក់ប្រែប្រួលពីអង់ស៊ីមទៅអង់ស៊ីម។ មានប្រភេទអង់ស៊ីមជាក់លាក់ជាច្រើន។

ដាច់ខាត ភាពជាក់លាក់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម ដែលអង់ស៊ីមធ្វើសកម្មភាពតែលើសារធាតុជាក់លាក់មួយប៉ុណ្ណោះ។ ឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីម urease បំបែកតែអ៊ុយ។

ក្រុមដាច់ខាតភាពជាក់លាក់ ដែលអង់ស៊ីមមួយមានឥទ្ធិពលកាតាលីករដូចគ្នាទៅលើក្រុមនៃសមាសធាតុដែលមានលក្ខណៈស្រដៀងគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ។ ឧទាហរណ៍អង់ស៊ីមអាល់កុល dehydrogenase កត់សុីមិនត្រឹមតែ C ប៉ុណ្ណោះទេ២ ន ៥ អូ ប៉ុន្តែក៏មានលក្ខណៈដូចគ្នារបស់វាដែរ (មេទីល ប៊ីទីល និងជាតិអាល់កុលផ្សេងទៀត)។

ក្រុមដែលទាក់ទងភាពជាក់លាក់ដែលអង់ស៊ីមបំប្លែងក្រុមផ្សេងៗនៃសារធាតុសរីរាង្គ។ ឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីម trypsin បង្ហាញសកម្មភាព peptidase និង esterase ។

ស្តេរ៉េអូគីមីភាពជាក់លាក់ (ភាពជាក់លាក់អុបទិក) ដែលមានតែទម្រង់ជាក់លាក់នៃអ៊ីសូមឺរប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានកាត់ចេញ (ឃ, អិល ទម្រង់ α, β, cis - trans isomers) ។ ឧទាហរណ៍ LDH ធ្វើសកម្មភាពតែលើ L-lactate, អិល - អាស៊ីតអាមីណូអុកស៊ីតកម្មធ្វើសកម្មភាពអិល - isomers នៃអាស៊ីតអាមីណូ។

ភាពជាក់លាក់ខ្ពស់ត្រូវបានពន្យល់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធតែមួយគត់នៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មសម្រាប់អង់ស៊ីមនីមួយៗ។

ភាពធន់នឹងកំដៅនៃអង់ស៊ីម។

Thermolability គឺជាការពឹងផ្អែកនៃសកម្មភាពអង់ស៊ីមនៅលើសីតុណ្ហភាព។ នៅពេលដែលសីតុណ្ហភាពកើនឡើងពី 0 ទៅ 40 ដឺក្រេ សកម្មភាពអង់ស៊ីមកើនឡើង យោងទៅតាមច្បាប់របស់ Van't Hoff (ជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃសីតុណ្ហភាព 10 ដឺក្រេ អត្រាប្រតិកម្មកើនឡើង 2 4 ដង)។ ជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃសីតុណ្ហភាពបន្ថែមទៀត សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមចាប់ផ្តើមថយចុះ ដែលត្រូវបានពន្យល់ដោយការបំប្លែងកម្ដៅនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៃអង់ស៊ីម។ តាមក្រាហ្វិក ការពឹងផ្អែកសីតុណ្ហភាពនៃអង់ស៊ីមមានទម្រង់៖

អសកម្មនៃអង់ស៊ីមនៅ 0 ដឺក្រេគឺអាចបញ្ច្រាស់បានហើយនៅសីតុណ្ហភាពខ្ពស់ភាពអសកម្មនឹងមិនអាចត្រឡប់វិញបាន។ លក្ខណៈសម្បត្តិនៃអង់ស៊ីមនេះកំណត់អត្រាប្រតិកម្មអតិបរមានៅក្រោមលក្ខខណ្ឌសីតុណ្ហភាពរាងកាយរបស់មនុស្ស។ thermolability នៃអង់ស៊ីមត្រូវតែត្រូវបានយកទៅក្នុងគណនីនៅក្នុងការអនុវត្តវេជ្ជសាស្រ្តជាក់ស្តែង។ ឧទាហរណ៍នៅពេលអនុវត្តប្រតិកម្មអង់ស៊ីមនៅក្នុងបំពង់សាកល្បង វាចាំបាច់ក្នុងការបង្កើតសីតុណ្ហភាពល្អបំផុត។ លក្ខណៈសម្បត្តិនៃអង់ស៊ីមនេះអាចត្រូវបានប្រើក្នុងការវះកាត់ cryosurgery នៅពេលដែលប្រតិបត្តិការរយៈពេលវែងស្មុគ្រស្មាញត្រូវបានអនុវត្តជាមួយនឹងការថយចុះនៃសីតុណ្ហភាពរាងកាយដែលបន្ថយល្បឿននៃប្រតិកម្មដែលកើតឡើងនៅក្នុងរាងកាយនិងកាត់បន្ថយការប្រើប្រាស់អុកស៊ីសែនដោយជាលិកា។ ការត្រៀមអង់ស៊ីមត្រូវតែរក្សាទុកនៅសីតុណ្ហភាពទាប។ ដើម្បីបន្សាប និងសម្លាប់មេរោគ microorganisms សីតុណ្ហភាពខ្ពស់ត្រូវបានប្រើប្រាស់ (autoclaving, boiling tools)។

ភាពអាចថតរូបបាន។.

Photolability គឺជាការពឹងផ្អែកនៃសកម្មភាពអង់ស៊ីមលើសកម្មភាពនៃកាំរស្មីអ៊ុលត្រាវីយូឡេ។ កាំរស្មី UV បណ្តាលឱ្យ photodenaturation នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន និងកាត់បន្ថយសកម្មភាពអង់ស៊ីម។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃអង់ស៊ីមនេះត្រូវបានគេប្រើនៅក្នុងឥទ្ធិពលបាក់តេរីនៃចង្កៀងអ៊ុលត្រាវីយូឡេ។

ការពឹងផ្អែកលើសកម្មភាព pH ។

អង់ស៊ីមទាំងអស់មានជួរ pH ជាក់លាក់ដែលសកម្មភាពអង់ស៊ីមអតិបរមា - pH ល្អបំផុត។ សម្រាប់អង់ស៊ីមជាច្រើន ល្អបំផុតគឺប្រហែល 7. ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ សម្រាប់ pepsin បរិយាកាសល្អបំផុតគឺ 1-2 សម្រាប់ phosphatase អាល់កាឡាំងគឺប្រហែល 9. នៅពេលដែល pH ខុសពីអតិបរិមា សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមថយចុះតាមដែលអាចធ្វើទៅបាន។ អាចមើលឃើញពីក្រាហ្វ។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃអង់ស៊ីមនេះត្រូវបានពន្យល់ដោយការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុង ionization នៃក្រុម ionogenic នៅក្នុងម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមដែលនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរចំណងអ៊ីយ៉ុងនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៃអង់ស៊ីម។ នេះត្រូវបានអមដោយការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការអនុលោមនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមហើយនេះ, នៅក្នុងវេន, នាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងសកម្មភាពរបស់ខ្លួន។ នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌរបស់រាងកាយការពឹងផ្អែកលើ pH កំណត់សកម្មភាពអតិបរមានៃអង់ស៊ីម។ ទ្រព្យសម្បត្តិនេះក៏រកឃើញការអនុវត្តជាក់ស្តែងផងដែរ។ ប្រតិកម្មអង់ស៊ីមនៅខាងក្រៅរាងកាយត្រូវបានអនុវត្តនៅ pH ល្អបំផុត។ ក្នុងករណីមានការថយចុះជាតិអាស៊ីតនៃទឹកក្រពះ ដំណោះស្រាយ NS ត្រូវបានចេញវេជ្ជបញ្ជាសម្រាប់គោលបំណងព្យាបាល។លីត្រ

ការពឹងផ្អែកលើអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមលើកំហាប់នៃអង់ស៊ីមនិងការប្រមូលផ្តុំនៃស្រទាប់ខាងក្រោម

ការពឹងផ្អែកនៃអត្រាប្រតិកម្មលើកំហាប់អង់ស៊ីម និងកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម (kinetics នៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីម) ត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងក្រាហ្វ។

កាលវិភាគ 1 កាលវិភាគ 2

នៅក្នុងប្រតិកម្មអង់ស៊ីម ( F + S 2  1 FS → 3 F + P ) ល្បឿននៃដំណាក់កាលសមាសភាគបីត្រូវបានសម្គាល់:

1- ការបង្កើតអង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោមស្មុគស្មាញ F.S.

2- ការបំបែកបញ្ច្រាសនៃស្រទាប់ខាងក្រោមអង់ស៊ីម,

3 decomposition នៃ enzyme-substrate complex ជាមួយនឹងការបង្កើតផលិតផលប្រតិកម្ម។ អត្រានៃប្រតិកម្មនីមួយៗនេះ គោរពតាមច្បាប់នៃសកម្មភាពដ៏ធំ៖

V 1 = K 1 [F]* [S]

V 2 = K 2 * [FS]

V 3 = K 3 *[ FS ]

នៅពេលលំនឹងអត្រានៃប្រតិកម្មនៃការបង្កើតអេស ស្មើនឹងផលបូកនៃអត្រាពុករលួយរបស់វា៖ V 1 = V 2 + V 3 ។ ក្នុងចំណោមដំណាក់កាលទាំងបីនៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីម ដំណាក់កាលទីបីគឺសំខាន់បំផុត និងយឺតបំផុត។, ចាប់តាំងពីវាត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងការបង្កើតផលិតផលប្រតិកម្ម។ ដោយប្រើរូបមន្តខាងលើ ស្វែងរកល្បឿនវី ៣ មិនអាចទៅរួច ដោយសារស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោមមិនស្ថិតស្ថេរ ការវាស់កំហាប់របស់វាគឺពិបាកណាស់។ ក្នុងន័យនេះ Michaelis-Menten បានណែនាំ Kម Michaelis ថេរ និងបំប្លែងសមីការដើម្បីវាស់វែងវី ៣ ទៅក្នុងសមីការថ្មីដែលមានបរិមាណដែលអាចវាស់វែងបាន៖

V 3 = K 3 * [ F 0 ] * [S] / Km + [S] ឬ V 3 = V អតិបរមា * [S] / Km + [S]

[F0] កំហាប់អង់ស៊ីមដំបូង

K m Michaelis ថេរ។

អត្ថន័យរាងកាយរបស់ K m: K m = (K 2 + K 3) / K ១ . វាបង្ហាញពីសមាមាត្រនៃអត្រាថេរសម្រាប់ការ decomposition នៃស្មុគស្មាញ enzyme-substrate និងអត្រាថេរសម្រាប់ការបង្កើតរបស់វា។

សមីការ Michaelis-Menten គឺមានលក្ខណៈជាសកល។ វាបង្ហាញពីការពឹងផ្អែកនៃអត្រាប្រតិកម្មលើ [ F 0 ] ពី [ S ]

1. ការពឹងផ្អែកលើអត្រាប្រតិកម្មលើកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម។ការពឹងផ្អែកនេះត្រូវបានបង្ហាញនៅកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមទាប [ស]< Km . ក្នុងករណីនេះ កំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមក្នុងសមីការអាចត្រូវបានគេមិនយកចិត្តទុកដាក់ ហើយសមីការមានទម្រង់៖ V 3 = K 3* [F 0] * [S] / Km ។ នៅក្នុងសមីការនេះ។ K 3 , F 0 ], គ.ម ថេរ និងអាចត្រូវបានជំនួសដោយ K* ថេរថ្មី។ ដូច្នេះនៅកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមទាប អត្រាប្រតិកម្មគឺសមាមាត្រដោយផ្ទាល់ទៅនឹងកំហាប់នេះ។ V 3 = K * * [ S ] ។ ការពឹងផ្អែកនេះត្រូវគ្នាទៅនឹងផ្នែកដំបូងនៃក្រាហ្វ 2 ។
2. ការពឹងផ្អែកលើល្បឿនលើកំហាប់អង់ស៊ីមលេចឡើងនៅកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមខ្ពស់។ S ≥ Km . ក្នុងករណីនេះយើងអាចធ្វេសប្រហែសគ.ម ហើយសមីការក្លាយជាដូចខាងក្រោម៖ V 3 = K 3* (([ F 0 ] * [ S ]) / [ S ]) = K 3 * [ F 0 ] = V អតិបរមា។ ដូច្នេះនៅកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមខ្ពស់អត្រាប្រតិកម្មត្រូវបានកំណត់ដោយកំហាប់អង់ស៊ីមហើយឈានដល់តម្លៃអតិបរមារបស់វា។ V 3 = K 3 [ F 0 ] = V អតិបរមា។ (ផ្នែកទីបីនៃក្រាហ្វ 2) ។
3. អនុញ្ញាតឱ្យអ្នកកំណត់តម្លៃលេខ Km ផ្តល់ V 3 = V អតិបរមា /២. ក្នុងករណីនេះ សមីការមានទម្រង់៖

V max /2 = ((V max *[ S ])/ Km +[ S ]) ដែលវាធ្វើតាមនោះ។គីឡូម៉ែត្រ =[ S ]

ដូច្នេះ K m ជាលេខស្មើនឹងកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមនៅអត្រាប្រតិកម្មស្មើនឹងពាក់កណ្តាលអតិបរមា។ TOម គឺជាលក្ខណៈសំខាន់នៃអង់ស៊ីម វាត្រូវបានវាស់ជាម៉ូល (១០-២ ១០ -៦ mol) និងកំណត់លក្ខណៈជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីម: ទាបជាងគ.ម ភាពជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីមកាន់តែខ្ពស់។

និយមន័យក្រាហ្វិកនៃថេរ Michaelis ។

វាកាន់តែងាយស្រួលប្រើក្រាហ្វដែលតំណាងឱ្យបន្ទាត់ត្រង់។ ក្រាហ្វបែបនេះត្រូវបានស្នើឡើងដោយ Lineweaver Burke (ក្រាហ្វនៃទំនាក់ទំនងទ្វេរដង) ដែលត្រូវនឹងសមីការ Michaelis-Menten បញ្ច្រាស

ការពឹងផ្អែកលើអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមលើវត្តមានរបស់សារធាតុសកម្ម និងសារធាតុរារាំង។

ភ្នាក់ងារធ្វើឱ្យសកម្ម សារធាតុដែលបង្កើនអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីម។ មានសារធាតុសកម្មជាក់លាក់ដែលបង្កើនសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមមួយ (NSលីត្រ - សារធាតុសកម្ម pepsinogen) និងសារធាតុសកម្មមិនជាក់លាក់ដែលបង្កើនសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមមួយចំនួន (អ៊ីយ៉ុង Mg សកម្មភាព hexokinase, K,ណា ATPase និងអង់ស៊ីមផ្សេងទៀត) ។ អ៊ីយ៉ុងដែក សារធាតុមេតាបូលីត និងនុយក្លេអូទីតអាចដើរតួជាអ្នកធ្វើឱ្យសកម្ម។

យន្តការនៃសកម្មភាពរបស់សកម្ម.

1. ការបញ្ចប់នៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមដែលជាលទ្ធផលដែលអន្តរកម្មនៃអង់ស៊ីមជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានសម្របសម្រួល។ យន្តការនេះកើតឡើងជាចម្បងនៅក្នុងអ៊ីយ៉ុងដែក។
2. ភ្នាក់ងារសកម្ម allosteric ធ្វើអន្តរកម្មជាមួយ allosteric site (subunit) នៃអង់ស៊ីម តាមរយៈការផ្លាស់ប្តូររបស់វាដោយប្រយោលផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម និងបង្កើនសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម។ មេតាបូលីតនៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីម ATP មានឥទ្ធិពល allosteric ។
3. យន្តការ allosteric អាចត្រូវបានផ្សំជាមួយនឹងការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុង oligomericity នៃអង់ស៊ីម។ នៅក្រោមឥទិ្ធពលនៃសារធាតុសកម្ម អនុផ្នែកជាច្រើនត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាទៅជាទម្រង់ oligomeric ដែលបង្កើនសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមយ៉ាងខ្លាំង។ ឧទាហរណ៍ isocitrate គឺជាភ្នាក់ងារសកម្មនៃអង់ស៊ីម acetyl-CoA carboxylase ។
4. Phospholylation - dephosphorylation នៃអង់ស៊ីមសំដៅទៅលើការកែប្រែអង់ស៊ីមដែលអាចបញ្ច្រាសបាន។ ការតភ្ជាប់ H៣ រ៉ូ ៤ ភាគច្រើនជាញឹកញាប់បង្កើនសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមយ៉ាងខ្លាំង។ ឧទាហរណ៍ ឌីម័រអសកម្មពីរនៃអង់ស៊ីម phosphorylase រួមបញ្ចូលគ្នាជាមួយម៉ូលេគុលចំនួនបួននៃ ATP ដើម្បីបង្កើតជាទម្រង់ phosphorylated tetrameric សកម្មនៃអង់ស៊ីម។ Phospholylation នៃអង់ស៊ីមអាចត្រូវបានផ្សំជាមួយនឹងការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុង oligomerity របស់ពួកគេ។ ក្នុងករណីខ្លះ phosphorylation នៃអង់ស៊ីមមួយផ្ទុយទៅវិញកាត់បន្ថយសកម្មភាពរបស់វា (ឧទាហរណ៍ phosphorylation នៃអង់ស៊ីម glycogen synthetase)
5. proteolysis ផ្នែក (ការកែប្រែដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន) ។ ជាមួយនឹងយន្តការនេះ បំណែកនៃម៉ូលេគុលត្រូវបានបំបែកចេញពីទម្រង់អសកម្មនៃអង់ស៊ីម (proenzyme) ដែលរារាំងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីម។ ឧទាហរណ៍ pepsinogen អសកម្មនៅក្រោមឥទ្ធិពល HCL ប្រែទៅជា pepsin សកម្ម។

អ្នករារាំង សារធាតុដែលកាត់បន្ថយសកម្មភាពអង់ស៊ីម។

ដោយភាពជាក់លាក់បែងចែកថ្នាំទប់ស្កាត់ជាក់លាក់ និងមិនជាក់លាក់

ដោយការបញ្ច្រាស ប្រសិទ្ធភាព ភាពខុសគ្នាមួយត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងថ្នាំទប់ស្កាត់ដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន និងមិនអាចត្រឡប់វិញបាន។

តាមទីតាំងមាន inhibitors ដែលធ្វើសកម្មភាពនៅលើមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនិងនៅខាងក្រៅមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។

ដោយយន្តការនៃសកម្មភាពបែងចែកទៅជា inhibitors ប្រកួតប្រជែង និងមិនប្រកួតប្រជែង។

ការរារាំងការប្រកួតប្រជែង.

សារធាតុរារាំងនៃប្រភេទនេះមានរចនាសម្ព័ន្ធជិតស្និទ្ធទៅនឹងរចនាសម្ព័ន្ធនៃស្រទាប់ខាងក្រោម។ ដោយសារតែនេះ, inhibitors និងស្រទាប់ខាងក្រោមប្រកួតប្រជែងសម្រាប់ការភ្ជាប់ទៅនឹងទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីមនេះ។ ការទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែងគឺជាការរារាំងដែលអាចបញ្ច្រាស់បាន។ឥទ្ធិពលនៃសារធាតុទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែងអាចត្រូវបានកាត់បន្ថយដោយការបង្កើនកំហាប់នៃស្រទាប់ខាងក្រោមប្រតិកម្ម។

ឧទាហរណ៍នៃការទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែងគឺការរារាំងសកម្មភាពរបស់ succinate dehydrogenase ដែលជំរុញការកត់សុីនៃអាស៊ីត dicarboxylic succinic ដោយអាស៊ីត dicarboxylic malonic ដែលមានលក្ខណៈស្រដៀងនឹងអាស៊ីត succinic ។

គោលការណ៍នៃការទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែងត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយក្នុងការអភិវឌ្ឍថ្នាំ។ ឧទាហរណ៍ថ្នាំ sulfonamide មានរចនាសម្ព័ន្ធជិតទៅនឹងអាស៊ីត para-aminobenzoic ដែលចាំបាច់សម្រាប់ការលូតលាស់នៃមីក្រូសរីរាង្គ។ Sulfonamides រារាំងអង់ស៊ីមអតិសុខុមប្រាណដែលចាំបាច់សម្រាប់ការស្រូបយកអាស៊ីត para-aminobenzoic ។ ថ្នាំប្រឆាំងមហារីកមួយចំនួនគឺជា analogues នៃមូលដ្ឋានអាសូត ហើយដោយហេតុនេះរារាំងការសំយោគអាស៊ីត nucleic (fluorouracil) ។

តាមក្រាហ្វិក ការទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែងមានទម្រង់៖

ការរារាំងមិនប្រកួតប្រជែង.

ថ្នាំទប់ស្កាត់មិនប្រកួតប្រជែងមិនមានរចនាសម្ព័ន្ធស្រដៀងទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោមប្រតិកម្មទេ ដូច្នេះហើយមិនអាចផ្លាស់ទីលំនៅនៅកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមខ្ពស់បានទេ។ មានជម្រើសជាច្រើនសម្រាប់សកម្មភាពរបស់ថ្នាំទប់ស្កាត់មិនប្រកួតប្រជែង៖

1. ការទប់ស្កាត់ក្រុមមុខងារនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមហើយជាលទ្ធផលកាត់បន្ថយសកម្មភាព។ ឧទាហរណ៍សកម្មភាពស ក្រុម H អាចចងសារធាតុពុល thiol បញ្ច្រាស (អំបិលដែក បារត សំណ) និងមិនអាចត្រឡប់វិញបាន (moniodoacetate) ។ ឥទ្ធិពល inhibitory នៃ thiol inhibitors អាចត្រូវបានកាត់បន្ថយដោយការណែនាំនៃសារធាតុបន្ថែមដែលសំបូរទៅដោយ SH ក្រុម (ឧទាហរណ៍ Unithiol) ។ ថ្នាំ Serine inhibitors ដែលរារាំងក្រុម OH នៃមជ្ឈមណ្ឌលអង់ស៊ីមសកម្មត្រូវបានរកឃើញ និងប្រើប្រាស់។ សារធាតុដែលមានសារធាតុ phosphofluorine សរីរាង្គមានឥទ្ធិពលនេះ។ ជាពិសេសសារធាតុទាំងនេះអាចរារាំងក្រុម OH នៅក្នុងអង់ស៊ីម acetylcholinesterase ដែលបំផ្លាញប្រព័ន្ធបញ្ជូនសរសៃប្រសាទ acetylcholine ។
2. ការទប់ស្កាត់អ៊ីយ៉ុងដែកដែលជាផ្នែកមួយនៃទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម។ ឧទាហរណ៍ cyanides រារាំងអាតូមដែក EDTA (ethylenediaminetetraacetate) ទប់ស្កាត់ Ca ions ។ Mg.
3. ថ្នាំទប់ស្កាត់ allosteric ធ្វើអន្តរកម្មជាមួយគេហទំព័រ allosteric ដោយប្រយោលតាមរយៈវាយោងទៅតាមគោលការណ៍នៃកិច្ចសហប្រតិបត្តិការផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធនិងសកម្មភាពនៃកន្លែងកាតាលីករ។ តាមក្រាហ្វិក ការរារាំងមិនប្រកួតប្រជែងមានទម្រង់៖

អត្រាប្រតិកម្មអតិបរិមាក្នុងការទប់ស្កាត់មិនប្រកួតប្រជែងមិនអាចសម្រេចបានដោយការបង្កើនកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម។

បទប្បញ្ញត្តិនៃសកម្មភាពអង់ស៊ីមអំឡុងពេលរំលាយអាហារ។

ការសម្របខ្លួននៃរាងកាយទៅនឹងការផ្លាស់ប្តូរលក្ខខណ្ឌ (របបអាហារឥទ្ធិពលបរិស្ថាន។ ល។ ) គឺអាចធ្វើទៅបានដោយសារតែការផ្លាស់ប្តូរសកម្មភាពអង់ស៊ីម។ មានលទ្ធភាពជាច្រើនសម្រាប់គ្រប់គ្រងអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមក្នុងរាងកាយ៖

1. ការផ្លាស់ប្តូរអត្រានៃការសំយោគអង់ស៊ីម (យន្តការនេះតម្រូវឱ្យមានរយៈពេលយូរ) ។
2. បង្កើនភាពអាចរកបាននៃស្រទាប់ខាងក្រោម និងអង់ស៊ីមដោយការផ្លាស់ប្តូរ permeability នៃភ្នាសកោសិកា។
3. ការផ្លាស់ប្តូរសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមដែលមានស្រាប់នៅក្នុងកោសិកា និងជាលិកា។ យន្តការនេះកើតឡើងក្នុងល្បឿនលឿន និងអាចបញ្ច្រាស់បាន។

នៅក្នុងដំណើរការអង់ស៊ីមពហុដំណាក់កាល។បទប្បញ្ញត្តិ, គន្លឹះអង់ស៊ីមដែលកំណត់អត្រាទាំងមូលនៃដំណើរការ។ ភាគច្រើនជាញឹកញាប់ទាំងនេះគឺជាអង់ស៊ីមនៃដំណាក់កាលដំបូងនិងចុងក្រោយនៃដំណើរការ។ ការផ្លាស់ប្តូរសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមសំខាន់ៗកើតឡើងតាមរយៈយន្តការផ្សេងៗ។

1. យន្តការ Allosteric៖

1. ការផ្លាស់ប្តូរអង់ស៊ីម oligomerity៖

Monomers មិនសកម្ម ↔ oligomers សកម្ម

1. Phospholylation - dephosphorylation៖

អង់ស៊ីម (អសកម្ម) + H៣ រ៉ូ ៤ ↔ អង់ស៊ីមសកម្ម phosphorylated ។

យន្តការគ្រប់គ្រងស្វ័យប្រវត្តិគឺរីករាលដាលនៅក្នុងកោសិកា។ យន្តការ autoregulatory គឺជាពិសេស retroinhibition ដែលផលិតផលនៃដំណើរការអង់ស៊ីមរារាំងអង់ស៊ីមនៃដំណាក់កាលដំបូង។ ឧទាហរណ៍ កំហាប់ខ្ពស់នៃ purine និង pyrimidine nucleotides រារាំងដំណាក់កាលដំបូងនៃការសំយោគរបស់វា។

ជួនកាលស្រទាប់ខាងក្រោមដំបូងធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមចុងក្រោយសកម្ម នៅក្នុងដ្យាក្រាម៖ ស្រទាប់ខាងក្រោម A ធ្វើឱ្យសកម្ម F ៣ . ឧទាហរណ៍ ទម្រង់សកម្មនៃជាតិស្ករ (glucose-6-phosphate) ធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមចុងក្រោយសកម្មក្នុងការសំយោគ glycogen ពីគ្លុយកូស (glycogen synthetase)។

ការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ស៊ីមនៅក្នុងកោសិកា

ភាពស៊ីសង្វាក់គ្នានៃដំណើរការមេតាបូលីសនៅក្នុងរាងកាយគឺអាចធ្វើទៅបានដោយសារតែការរួបរួមរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ស៊ីមនៅក្នុងកោសិកា។ អង់ស៊ីមបុគ្គលមានទីតាំងនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធខាងក្នុងកោសិកាជាក់លាក់ការបែងចែកផ្នែក។ឧទាហរណ៍អង់ស៊ីមប៉ូតាស្យូម - សូដ្យូម ATPase - មានសកម្មភាពនៅក្នុងភ្នាសប្លាស្មា។ អង់ស៊ីមនៃប្រតិកម្មអុកស៊ីតកម្ម (succinate dehydrogenase, cytochrome oxidase) មានសកម្មភាពនៅក្នុង mitochondria ។ អង់ស៊ីមសម្រាប់ការសំយោគអាស៊ីត nucleic (DNA polymerase) មានសកម្មភាពនៅក្នុងស្នូល។ អង់ស៊ីមដែលបំបែកសារធាតុផ្សេងៗ (RNAase, phosphatase និងផ្សេងទៀត) មានសកម្មភាពនៅក្នុង lysosomes ។

អង់ស៊ីមដែលសកម្មបំផុតនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធកោសិកាដែលបានផ្តល់ឱ្យត្រូវបានគេហៅថាសូចនាករ ឬអង់ស៊ីមសម្គាល់។ និយមន័យរបស់ពួកគេនៅក្នុងការអនុវត្តគ្លីនិកឆ្លុះបញ្ចាំងពីជម្រៅនៃការខូចខាតជាលិការចនាសម្ព័ន្ធ។ អង់ស៊ីមមួយចំនួនត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាទៅក្នុងពហុអង់ហ្ស៊ីមស្មុគស្មាញ ឧទាហរណ៍ pyruvate dehydrogenase complex (PDC) ដែលអនុវត្តការកត់សុីនៃអាស៊ីត pyruvic ។

គោលការណ៍នៃការរកឃើញអង់ស៊ីម និងបរិមាណ៖

ការរកឃើញអង់ស៊ីមគឺផ្អែកលើភាពជាក់លាក់ខ្ពស់របស់វា។ អង់ស៊ីមត្រូវបានកំណត់អត្តសញ្ញាណដោយសកម្មភាពដែលពួកគេផលិត, i.e. ដោយផ្អែកលើការកើតឡើងនៃប្រតិកម្មដែលអង់ស៊ីមនេះជំរុញ។ ឧទាហរណ៍ អាមីឡាសត្រូវបានរកឃើញដោយប្រតិកម្មដែលបំបែកម្សៅទៅជាគ្លុយកូស។

លក្ខណៈវិនិច្ឆ័យសម្រាប់ការកើតឡើងនៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមអាចជា:

• ការបាត់ខ្លួននៃស្រទាប់ខាងក្រោមប្រតិកម្ម
• រូបរាងនៃផលិតផលប្រតិកម្ម
• ការផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិអុបទិកនៃ coenzyme ។

បរិមាណអង់ស៊ីម

ដោយសារកំហាប់អង់ស៊ីមនៅក្នុងកោសិកាមានកម្រិតទាបខ្លាំង ការផ្តោតអារម្មណ៍ពិតរបស់ពួកគេមិនត្រូវបានកំណត់ទេប៉ុន្តែបរិមាណនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានវិនិច្ឆ័យដោយប្រយោលដោយសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម។

សកម្មភាពអង់ស៊ីមត្រូវបានវាយតម្លៃដោយអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមដែលកើតឡើងក្រោមលក្ខខណ្ឌល្អប្រសើរបំផុត (សីតុណ្ហភាពល្អបំផុត pH កំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមខ្ពស់ពេក)។ នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌទាំងនេះ អត្រាប្រតិកម្មគឺសមាមាត្រដោយផ្ទាល់ទៅនឹងកំហាប់អង់ស៊ីម ( V = K 3 [F 0 ]).

ឯកតានៃសកម្មភាពអង់ស៊ីម (បរិមាណ)

នៅក្នុងការអនុវត្តគ្លីនិក ឯកតានៃសកម្មភាពអង់ស៊ីមជាច្រើនត្រូវបានប្រើប្រាស់។

1. ឯកតាអន្តរជាតិគឺជាបរិមាណនៃអង់ស៊ីមដែលជំរុញការបំប្លែង 1 មីក្រូម៉ូលនៃស្រទាប់ខាងក្រោមក្នុងមួយនាទីនៅសីតុណ្ហភាព 25 0 គ។
   1. កាតាល់ (នៅក្នុងប្រព័ន្ធ SI) គឺជាបរិមាណអង់ស៊ីមដែលជំរុញការបំប្លែង 1 ម៉ូលនៃស្រទាប់ខាងក្រោមក្នុងមួយវិនាទី។
   2. សកម្មភាពជាក់លាក់គឺជាសមាមាត្រនៃសកម្មភាពអង់ស៊ីមទៅនឹងម៉ាស់ប្រូតេអ៊ីនអង់ស៊ីម។
   3. សកម្មភាព​ម៉ូលេគុល​នៃ​អង់ស៊ីម​មួយ​បង្ហាញ​ពី​ចំនួន​ម៉ូលេគុល​នៃ​ស្រទាប់ខាងក្រោម​ត្រូវបាន​បំប្លែង​ក្រោម​សកម្មភាព​នៃ 1 ម៉ូលេគុល​នៃ​អង់ស៊ីម។

អង់ស៊ីមគ្លីនិក

ការអនុវត្តព័ត៌មានអំពីអង់ស៊ីមក្នុងការអនុវត្តផ្នែកវេជ្ជសាស្រ្តគឺជាសាខានៃអង់ស៊ីមវេជ្ជសាស្ត្រ។ វារួមបញ្ចូល 3 ផ្នែក៖

1. ការធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យអង់ស៊ីម
   1. អង់ស៊ីមប៉ូតូវិទ្យា
      1. ការព្យាបាលដោយអង់ស៊ីម

ការធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យអង់ស៊ីមផ្នែកស្វែងយល់ពីលទ្ធភាពនៃការសិក្សាសកម្មភាពអង់ស៊ីមសម្រាប់ការធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យជំងឺ។ ដើម្បីវាយតម្លៃការខូចខាតដល់ជាលិកានីមួយៗ អង់ស៊ីមជាក់លាក់នៃសរីរាង្គ និង isoenzymes ត្រូវបានប្រើប្រាស់។

នៅក្នុងការអនុវត្តលើកុមារនៅពេលអនុវត្តការធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យអង់ស៊ីមវាចាំបាច់ក្នុងការគិតគូរពីលក្ខណៈរបស់កុមារ។ ចំពោះកុមារ សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមមួយចំនួនគឺខ្ពស់ជាងមនុស្សពេញវ័យ។ ឧទាហរណ៍ សកម្មភាព LDH ខ្ពស់ឆ្លុះបញ្ចាំងពីភាពលេចធ្លោនៃដំណើរការ anaerobic នៅដំណាក់កាលក្រោយសម្រាល។ មាតិកានៃ transaminases នៅក្នុងប្លាស្មាឈាមរបស់កុមារត្រូវបានកើនឡើងជាលទ្ធផលនៃការកើនឡើង permeability នៃជាលិកាសរសៃឈាម។ សកម្មភាពរបស់ Glucose-6-phosphate dehydrogenase ត្រូវបានកើនឡើងជាលទ្ធផលនៃការកើនឡើងនៃការបំបែកកោសិកាឈាមក្រហម។ សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមផ្សេងទៀតផ្ទុយទៅវិញគឺទាបជាងមនុស្សពេញវ័យ។ ឧទាហរណ៍សកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម pepsin និងលំពែង (lipase, amylase) ត្រូវបានកាត់បន្ថយដោយសារតែការមិនពេញវ័យនៃកោសិកា secretory ។

ជាមួយនឹងអាយុ, ការចែកចាយឡើងវិញនៃ isoenzymes បុគ្គលគឺអាចធ្វើទៅបាន។ ដូច្នេះ LDH គ្របដណ្តប់លើកុមារ 3 (ទម្រង់ anaerobic កាន់តែច្រើន) និងចំពោះមនុស្សពេញវ័យ LDH 2 (ទម្រង់ aerobic បន្ថែមទៀត) ។

អង់ស៊ីមរោគវិទ្យាសាខានៃអង់ស៊ីមវិទ្យាដែលសិក្សាជំងឺដែលជាយន្តការឈានមុខគេនៃការអភិវឌ្ឍន៍ដែលជាការរំលោភលើសកម្មភាពអង់ស៊ីម។ ទាំងនេះរួមមានបញ្ហាមេតាប៉ូលីសនៃកាបូអ៊ីដ្រាត (galactosemia, glycogenosis, mucopolysaccharidosis), អាស៊ីតអាមីណូ (phenylketonuria, cystinuria), nucleotides (orotataciduria), porphyrins (porphyria) ។

ការព្យាបាលដោយអង់ស៊ីម ផ្នែកនៃអង់ស៊ីមវិទ្យាដែលសិក្សាពីការប្រើប្រាស់អង់ស៊ីម កូអង់ស៊ីម សារធាតុសកម្ម និងសារធាតុរារាំងសម្រាប់គោលបំណងឱសថ។ អង់ស៊ីមអាចត្រូវបានប្រើសម្រាប់គោលបំណងជំនួស (pepsin, អង់ស៊ីមលំពែង) សម្រាប់គោលបំណង lytic ដើម្បីយកចេញនូវដុំសាច់ necrotic, កំណកឈាមនិងដើម្បីរាវ exudates viscous ។

អក្សរសាស្ត្រ

1. Avdeeva, L.V. ជីវគីមីវិទ្យា៖ សៀវភៅសិក្សា / L.V. Avdeeva, T.L. Aleynikova, L.E. Andrianova; អេដ។ E.S. សេវើរិន។ - M.: GEOTAR-MED, 2013. - 768 ទំ។

2. Auerman, T.L. មូលដ្ឋានគ្រឹះនៃជីវគីមីវិទ្យា៖ សៀវភៅសិក្សា / T.L. Auerman, T.G. Generalova, G.M. ស៊ូលីយ៉ាណុក។ - M. : NIC INFRA-M, 2013. - 400 ទំ។

3. Bazarnova, Yu.G. គោលការណ៍ជីវគីមីនៃការកែច្នៃ និងការរក្សាទុកវត្ថុធាតុដើមនៃប្រភពដើមសត្វ៖ សៀវភៅសិក្សា / Yu.G. Bazarnova, T.E. Burova, V.I. ម៉ាឆេនកូ។ - សាំងពេទឺប៊ឺគៈ Prosp ។ វិទ្យាសាស្រ្ត, 2011. - 192 ទំ។

4. Baishev, I.M. ជីវគីមី។ សំណួរសាកល្បង៖ សៀវភៅសិក្សា / D.M. Zubairov, I.M. Baishev, R.F. ប៊យឃីវ; អេដ។ D.M. Zubairov ។ - M. : GEOTAR-Media, 2008. - 960 ទំ។

5. Bokut, S.B. ជីវគីមីវិទ្យានៃ phylogenesis និង ontogenesis: សៀវភៅសិក្សា / A.A. Chirkin, E.O. Danchenko, S.B. បូគុត; នៅក្រោមទូទៅ ed ។ A.A. ឈីកគីន។ - M.: NIC INFRA-M, ខែវិច្ឆិកា។ ចំណេះដឹង, 2012. - 288 ទំ។

6. Gidranovich, V.I. ជីវគីមីវិទ្យា៖ សៀវភៅសិក្សា / V.I. Gidranovich, A.V. ជីដរ៉ាណូវិច។ - Mn: TetraSystems, 2012. - 528 ទំ។

7. Goloshchapov, A.P. ទិដ្ឋភាពហ្សែន និងជីវគីមីនៃការសម្របខ្លួនរបស់មនុស្សទៅនឹងលក្ខខណ្ឌនៃទីក្រុងដែលមានឧស្សាហកម្មគីមីអភិវឌ្ឍន៍ / A.P. Goloshchapov ។ - M.: KMK, 2012. - 103 ទំ។

8. Gunkova, P.I. ជីវគីមីនៃទឹកដោះគោ និងផលិតផលទឹកដោះគោ / K.K. Gorbatova, P.I. Gunkova; នៅក្រោមទូទៅ ed ។ K.K. Gorbatova ។ - សាំងពេទឺប៊ឺគៈ GIORD, 2010. - 336 ទំ។

9. Dimitriev, A.D. ជីវគីមីវិទ្យា៖ សៀវភៅសិក្សា / A.D. Dimitriev, E.D. Ambrosieva ។ - M. : Dashkov និង K, 2013. - 168 ទំ។

10. Ershov, Yu.A. ជីវគីមីវិទ្យា និងកីឡាទូទៅ៖ សៀវភៅសិក្សា / Yu.A. Ershov ។ - M. : MSU, 2010. - 368 ទំ។

11. Ershov, Yu.A. មូលដ្ឋានគ្រឹះនៃជីវគីមីសម្រាប់វិស្វករ៖ សៀវភៅសិក្សា / Yu.A. Ershov, N.I. Zaitseva; អេដ។ S.I. Shchukin ។ - M. : MSTU អ៊ឹម។ Bauman, 2010. - 359 ទំ។

12. Kamyshnikov, V.S. សៀវភៅណែនាំស្តីពីការវិនិច្ឆ័យមន្ទីរពិសោធន៍ គ្លីនិក និងជីវគីមី៖ ជា ២ ភាគ។ នៅក្នុង 2 ភាគ សៀវភៅដៃនៃការធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យមន្ទីរពិសោធន៍គីមីនិងជីវគីមី: ក្នុង 2 ភាគ / V.S. Kamyshnikov ។ - Mn ។ : Belarus, 2012. - 958 ទំ។

13. Klopov, M.I. សារធាតុសកម្មជីវសាស្រ្តនៅក្នុងដំណើរការសរីរវិទ្យា និងជីវគីមីនៅក្នុងរាងកាយរបស់សត្វ៖ សៀវភៅសិក្សា / M.I. Klopov, V.I. ម៉ាក់ស៊ីម៉ូវ។ - សាំងពេទឺប៊ឺគ: ឡានឆ្នាំ 2012. - 448 ទំ។

14. Mikhailov, S.S. ជីវគីមីវិទ្យាកីឡា៖ សៀវភៅសិក្សាសម្រាប់សាកលវិទ្យាល័យ និងមហាវិទ្យាល័យអប់រំកាយ / S.S. មីខាឡូវ។ - អិមៈ សុ. sport, 2012. - 348 ទំ។

15. Repnikov, B.T. វិទ្យាសាស្ត្រទំនិញ និងជីវគីមីនៃផលិតផលត្រី៖ សៀវភៅសិក្សា / B.T. Repnikov ។ - M. : Dashkov និង K, 2013. - 220 ទំ។

16. Rogozhin, V.V. ជីវគីមីនៃទឹកដោះគោនិងសាច់៖ សៀវភៅសិក្សា / V.V. រ៉ូហ្គោហ្សីន។ - សាំងពេទឺប៊ឺគៈ GIORD, 2012. - 456 ទំ។

17. Rogozhin, V.V. ជីវគីមីវិទ្យានៃរុក្ខជាតិ៖ សៀវភៅសិក្សា / V.V. រ៉ូហ្គោហ្សីន។ - សាំងពេទឺប៊ឺគៈ GIORD, 2012. - 432 ទំ។

18. Rogozhin, V.V. សិក្ខាសាលាស្តីពីសរីរវិទ្យា និងជីវគីមីរុក្ខជាតិ៖ សៀវភៅសិក្សា / V.V. Rogozhin, T.V. រ៉ូហ្គោហ្សីណា។ - សាំងពេទឺប៊ឺគៈ GIORD, 2013. - 352 ទំ។

19. Taganovich, A.D. ជីវគីមីវិទ្យា៖ Monograph / A.D. តាហ្គាណូវិច។ - M. : BINOM, 2013. - 448 ទំ។

20. Filippovich, Yu.B. មូលដ្ឋានគ្រឹះជីវគីមីនៃជីវិតមនុស្ស៖ សៀវភៅសិក្សាសម្រាប់និស្សិតសាកលវិទ្យាល័យ / Yu.B. Filippovich, A.S. Konichev, G.A. Sevastyanova, N.M. Kutuzova ។ - M. : VLADOS, 2005. - 407 ទំ។

21. Shcherbakov, V.G. ជីវគីមីវិទ្យា និងវិទ្យាសាស្ត្រទំនិញនៃវត្ថុធាតុដើមប្រេង/V.G. Shcherbakov, V.G. ឡូបាណូវ។ - M. : KolosS, 2012. - 392 ទំ។

ការងារស្រដៀងគ្នាផ្សេងទៀតដែលអាចចាប់អារម្មណ៍ you.vshm>
3791.		យន្តការទីផ្សារ៖ ខ្លឹមសារ រចនាសម្ព័ន្ធ មុខងារ	86.49 គីឡូបៃ
	យន្តការទីផ្សារ គឺជាយន្តការសម្រាប់អន្តរកម្មរវាងអ្នកលក់ និងអ្នកទិញទាក់ទងនឹងការកំណត់តម្លៃ បរិមាណផលិតកម្ម រចនាសម្ព័ន្ធ និងគុណភាពនៃផលិតផល វាគឺជាយន្តការសម្រាប់ការបែងចែកធនធាន និងប្រាក់ចំណូលដោយផ្អែកលើច្បាប់សេដ្ឋកិច្ចគោលដៅនៃទីផ្សារ។
5233.		Ferroelectrics - រចនាសម្ព័ន្ធលក្ខណៈសម្បត្តិនិងកម្មវិធី	2.33 មេកាបៃ
	Ferroelectrics គឺជា dielectrics ដែលមានបន្ទាត់រាងប៉ូលដោយឯកឯង (spontaneous) នៅក្នុងជួរសីតុណ្ហភាពជាក់លាក់មួយ ពោលគឺ polarization ក្នុងអវត្ដមាននៃវាលអគ្គិសនីខាងក្រៅ។ Ferroelectrics ទទួលបានឈ្មោះរបស់ពួកគេពីឈ្មោះរ៉ែ
7848.		គ្រួសារ Retrovirus ។ មេរោគអេដស៍ លក្ខណៈសម្បត្តិរបស់វា រចនាសម្ព័ន្ធអង់ទីហ្សែន។ រោគរាតត្បាតនិងរោគសាស្ត្រនៃការឆ្លងមេរោគអេដស៍ វិធីសាស្រ្តធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យ។ បញ្ហានៃការព្យាបាល និងការការពារជាក់លាក់នៃការឆ្លងមេរោគអេដស៍	16.75 គីឡូបៃ
	មេរោគអេដស៍ លក្ខណៈសម្បត្តិរបស់វា រចនាសម្ព័ន្ធអង់ទីហ្សែន។ រោគរាតត្បាតនិងរោគសាស្ត្រនៃការឆ្លងមេរោគអេដស៍ វិធីសាស្រ្តធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យ។ បញ្ហានៃការព្យាបាល និងការការពារជាក់លាក់នៃការឆ្លងមេរោគអេដស៍ ឯកទេសវេជ្ជសាស្ត្រទូទៅ រៀបចំដោយគ្រូ Koleda V. Minsk ប្រធានបទជាក់ស្តែង៖ ការឆ្លងមេរោគអេដស៍ គឺជាដំណើរការឆ្លងនៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស ដែលបណ្តាលមកពីវីរុសភាពស៊ាំរបស់មនុស្ស មេរោគអេដស៍ ដែលកំណត់ដោយដំណើរការយឺតនៃការខូចខាតដល់ ប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ និងប្រព័ន្ធប្រសាទ ការអភិវឌ្ឍជាបន្តបន្ទាប់នៃការឆ្លងមេរោគឱកាសនិយមប្រឆាំងនឹងផ្ទៃខាងក្រោយនេះ ...
3755.		សកម្មភាពលើលេខ	16.02 គីឡូបៃ
	នៅពេលបន្ថែមលេខគោលពីរក្នុងខ្ទង់នីមួយៗដោយអនុលោមតាមតារាងបន្ថែមប្រព័ន្ធគោលពីរ ការបន្ថែមលេខពីរខ្ទង់នៃពាក្យ ឬពីរខ្ទង់ទាំងនេះ និងលេខ 1 ត្រូវបានអនុវត្តប្រសិនបើមានលេខពីខ្ទង់លំដាប់ទាបដែលនៅជាប់គ្នា។
10885.		សកម្មភាពស៊ើបអង្កេត	41.97 គីឡូបៃ
	នៅក្នុងករណីផ្សេងទៀត នៅពេលដែលការសង្កត់ធ្ងន់លើទិដ្ឋភាពនៃការយល់ដឹង មានតែសកម្មភាពទាំងនោះដែលបម្រើជាវិធីដើម្បីសិក្សាពីកាលៈទេសៈនៃករណី និងបង្កើតការពិតប៉ុណ្ណោះ ត្រូវបានគេហៅថាការស៊ើបអង្កេត។ ក្នុងនាមអ្នកស៊ើបអង្កេត បានដាក់ក្នុងលក្ខណៈដែលបានបង្កើតឡើងក្នុងច្បាប់នីតិវិធីព្រហ្មទណ្ឌ សកម្មភាពស៊ើបអង្កេតបុគ្គលនៅក្នុងករណីដែលកំពុងស៊ើបអង្កេតអាចត្រូវបានអនុវត្តដោយអាជ្ញាធរស៊ើបអង្កេត ឬអ្នកស៊ើបអង្កេតផ្សេងទៀត។ តាមក្បួនមួយ សកម្មភាពស៊ើបអង្កេតត្រូវបានអនុវត្តតាមគំនិតផ្តួចផ្តើមរបស់អ្នកស៊ើបអង្កេត ឬអ្នកដែលធ្វើការស៊ើបអង្កេត។
5406.		លក្ខណៈផ្លូវចិត្តនៃសកម្មភាពក្រុម	16.13 គីឡូបៃ
	បាតុភូតដែលយើងកំពុងពិចារណាអាចចែកចេញជាបីក្រុមធំៗ៖ លក្ខណៈនៃក្រុមជាកម្មវត្ថុនៃសកម្មភាព ដោយផ្អែកលើការយល់ដឹងដោយខ្លួនឯងនៃក្រុម លក្ខណៈនៃទំនាក់ទំនងសីលធម៌ និងផ្លូវចិត្តក្នុងដំណើរការនៃសកម្មភាពក្រុម។
533.		ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃកត្តាបង្កគ្រោះថ្នាក់	4.94 គីឡូបៃ
	វាត្រូវបានបង្កើតឡើងថាការពុលនៃសារធាតុពុលអាចកើនឡើងទាំងជាមួយនឹងការកើនឡើងនិងការថយចុះនៃសីតុណ្ហភាពខ្យល់។ ការរីកធំនៃសរសៃឈាមនៅក្នុងស្បែក និងភ្នាសរំអិលបង្កើនអត្រានៃការស្រូបយកសារធាតុពុលតាមរយៈស្បែក និងផ្លូវដង្ហើម។ ការកើនឡើងនៃឥទ្ធិពលពុលនៅសីតុណ្ហភាពខ្យល់កើនឡើងត្រូវបានកត់សម្គាល់ចំពោះសារធាតុពុលដែលងាយនឹងបង្កជាហេតុជាច្រើននៃចំហាយប្រេងសាំង និងបារត អុកស៊ីដអាសូត និង ផ្សេងទៀត។ ហេតុផលសម្រាប់នេះគឺការកើនឡើងនៃដំណើរការ hydrolysis ការកើនឡើងនៃការរក្សាទុកសារធាតុពុលនៅលើផ្ទៃនៃភ្នាស mucous ការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងស្ថានភាពប្រមូលផ្តុំនៃសារធាតុពុល។ ជាមួយនឹងការកើនឡើង ...
7422.		ការសិក្សាអំពីឥទ្ធិពលនៃកត្តា HELIGEOphysical លើ BIOSYSTEMS	1.34 មេកាបៃ
	ជាលទ្ធផលនៃនិក្ខេបបទ ប្រតិកម្មនៃគ្រាប់ volutin ទៅនឹងឥទ្ធិពលភូគព្ភសាស្ត្រត្រូវបានសិក្សា។ ក្រាហ្វត្រូវបានគេទទួលបានបង្ហាញពីការពឹងផ្អែកនៃប្រភេទនៃប្រតិកម្ម metachromasia លើកត្តា heliophysical ផ្សេងៗ។ ការសង្កេតនៃប្រភេទទី 3 នៃប្រតិកម្ម metachromasia ជារឿយៗកើតឡើង 2-3 ថ្ងៃបន្ទាប់ពីការអតិបរមានៃសន្ទស្សន៍ Ap និង Kp នៃការរំខានភូមិសាស្ត្រ។ ទិន្នន័យទំនាក់ទំនង Pearson ត្រូវបានទទួល
3643.		មុំគោលការណ៍ប្រតិបត្តិការ។ ច្បាប់ក្នុងលំហ	2.96 គីឡូបៃ
	នេះគឺជាសំណួរនៃការកំណត់ទឹកដីដែល KM ត្រូវបានអនុវត្ត។ បុគ្គលដែលបានប្រព្រឹត្តបទឧក្រិដ្ឋនៅលើទឹកដីនៃសហព័ន្ធរុស្ស៊ីត្រូវទទួលបន្ទុកព្រហ្មទណ្ឌ។ ពលរដ្ឋនៃសហព័ន្ធរុស្ស៊ី និងជនអចិន្ត្រៃយ៍នៃសហព័ន្ធរុស្ស៊ី ដែលរស់នៅជាអចិន្ត្រៃយ៍នៅក្នុងសហព័ន្ធរុស្ស៊ី ដែលបានប្រព្រឹត្តបទឧក្រិដ្ឋនៅក្រៅសហព័ន្ធរុស្ស៊ី ត្រូវទទួលរងនូវយុត្តិធម៌ព្រហ្មទណ្ឌក្រោមក្រមព្រហ្មទណ្ឌ ប្រសិនបើទង្វើដែលពួកគេប្រព្រឹត្តត្រូវបានទទួលស្គាល់ថាជាឧក្រិដ្ឋកម្មនៅក្នុងរដ្ឋនៅលើទឹកដីនោះ។ វាត្រូវបានប្រព្រឹត្ត ហើយប្រសិនបើមនុស្សទាំងនេះមិនត្រូវបានកាត់ទោសនៅក្នុងរដ្ឋបរទេស។ នៅពេលកាត់ទោសមនុស្សទាំងនេះ ការដាក់ទណ្ឌកម្មមិនអាចលើសពីដែនកំណត់ខាងលើនៃទណ្ឌកម្មដែលផ្តល់ដោយច្បាប់នៃរដ្ឋបរទេសនៅក្នុងទឹកដីដែលឧក្រិដ្ឋកម្មត្រូវបានប្រព្រឹត្តនោះទេ។
17448.		ការសិក្សាអំពីម៉ាស៊ីនច្រូតបន្លែជាបាច់ MOK-250	៣៦៤.១ គីឡូបៃ
	អាហារគឺជាមូលដ្ឋានគ្រឹះមួយនៅក្នុងជីវិតរបស់មនុស្ស ក្នុងនាមជាប្រភពថាមពលសម្រាប់ដំណើរការនៃរាងកាយ មនុស្សម្នាក់គួរតែញ៉ាំពី 1 ទៅ 5 ដងក្នុងមួយថ្ងៃ។ អាហារពេញលេញ របបអាហាររបស់នាងមានធាតុសំខាន់ៗទាំងអស់នៃអាហារ ទាំងនេះគឺជាធាតុដែលអាហារត្រូវតែរួមបញ្ចូល ដើម្បីធានាបាននូវដំណើរការធម្មតានៃរាងកាយរបស់មនុស្ស។ ផ្នែកសុវត្ថិភាពជីវិត យកចិត្តទុកដាក់ជាពិសេសចំពោះការប្រុងប្រយ័ត្នសុវត្ថិភាព និងវិធានការទាំងអស់ដែលបានធ្វើឡើង ដើម្បីធានាថា ការងារនៅលើម៉ាស៊ីនដែលកំពុងសិក្សា បណ្តាលឱ្យមានគ្រោះថ្នាក់ និងគ្រោះថ្នាក់តិចតួចតាមដែលអាចធ្វើទៅបាន...

រហូតមកដល់ពេលថ្មីៗនេះវាត្រូវបានគេជឿថាអង់ស៊ីមទាំងអស់គឺជាសារធាតុនៃធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីន។ ប៉ុន្តែនៅក្នុងទសវត្សរ៍ទី 80 សកម្មភាពកាតាលីករត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុង RNAs ម៉ូលេគុលទាបមួយចំនួន។ អង់ស៊ីមទាំងនេះត្រូវបានគេដាក់ឈ្មោះ ribozymes. នៅសល់ ជាង 2000 អង់ស៊ីមដែលគេស្គាល់នាពេលបច្ចុប្បន្ន គឺជាប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងធម្មជាតិ ហើយត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយលក្ខណៈសម្បត្តិទាំងអស់នៃប្រូតេអ៊ីន។

យោងតាមរចនាសម្ព័ន្ធរបស់ពួកគេ អង់ស៊ីមត្រូវបានបែងចែកជាៈ

1. សាមញ្ញឬមួយសមាសភាគ;

2. សមាសធាតុស្មុគស្មាញឬពីរ (holoenzymes) ។

អង់ស៊ីមសាមញ្ញគឺជាប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញ ហើយនៅពេលដែល hydrolyzed បំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូតែប៉ុណ្ណោះ។ អង់ស៊ីមសាមញ្ញរួមមាន អង់ស៊ីម hydrolytic (pepsin, trypsin, urease ជាដើម)។

ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញគឺជាប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ ហើយបន្ថែមពីលើខ្សែសង្វាក់ polypeptide មានសមាសធាតុដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន ( cofactor) អង់ស៊ីមភាគច្រើនគឺជាប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ។ ផ្នែកប្រូតេអ៊ីននៃអង់ស៊ីមដែលមានសមាសធាតុពីរត្រូវបានគេហៅថា apoenzyme ។ Cofactors អាចមានភាពខុសប្លែកគ្នានៃការភ្ជាប់ទៅនឹង apoenzyme ។ ប្រសិនបើ cofactor ត្រូវបានចងយ៉ាងតឹងរឹងទៅនឹងខ្សែសង្វាក់ polypeptide វាត្រូវបានគេហៅថា ក្រុមសិប្បនិម្មិត. មានចំណង covalent រវាងក្រុមសិប្បនិម្មិត និង apoenzyme ។

ប្រសិនបើ cofactor ត្រូវបានបំបែកយ៉ាងងាយស្រួលពី apoenzyme ហើយមានសមត្ថភាពឯករាជ្យនោះ cofactor បែបនេះត្រូវបានគេហៅថា កូអង់ស៊ីម។

ទំនាក់ទំនងរវាង apoenzyme និង coenzyme គឺខ្សោយ - អ៊ីដ្រូសែន អេឡិចត្រូស្តាត ជាដើម។

ធម្មជាតិគីមីនៃ cofactors គឺចម្រុះណាស់។ តួនាទីរបស់ cofactors នៅក្នុងអង់ស៊ីមដែលមានសមាសធាតុពីរត្រូវបានលេងដោយ៖

1 - វីតាមីនភាគច្រើន (E, K, Q, C, H, B1, B2, B6, B12 ជាដើម);

2 សមាសធាតុនៃធម្មជាតិនុយក្លេអូទីត (NAD, NADP, ATP, CoA, FAD, FMN) ក៏ដូចជាសមាសធាតុមួយចំនួនផ្សេងទៀត;

3 - អាស៊ីត lipoic;

4 - លោហៈធាតុចម្រុះជាច្រើន (Mg 2+, Mn 2+, Ca 2+ ។ល។)

កន្លែងសកម្មនៃអង់ស៊ីម។

អង់ស៊ីមគឺជាសារធាតុដែលមានម៉ូលេគុលខ្ពស់ ដែលទម្ងន់ម៉ូលេគុលឡើងដល់ជាច្រើនលាន។ ម៉ូលេគុលនៃស្រទាប់ខាងក្រោមដែលមានអន្តរកម្មជាមួយអង់ស៊ីមជាធម្មតាមានទំហំតូចជាង។ ដូច្នេះ វាជារឿងធម្មតាទេក្នុងការសន្មត់ថា មិនមែនម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមទាំងមូលធ្វើអន្តរកម្មជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោមនោះទេ ប៉ុន្តែមានតែផ្នែកខ្លះរបស់វាប៉ុណ្ណោះ ដែលហៅថា "មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម" នៃអង់ស៊ីម។

មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមគឺជាផ្នែកមួយនៃម៉ូលេគុលរបស់វាដែលមានអន្តរកម្មដោយផ្ទាល់ជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម និងចូលរួមក្នុងសកម្មភាពនៃកាតាលីករ។

មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅកម្រិតនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។ ដូច្នេះក្នុងអំឡុងពេល denaturation នៅពេលដែលរចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានរំខាន អង់ស៊ីមបាត់បង់សកម្មភាពកាតាលីកររបស់វា!

មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៅក្នុងវេនរួមមាន:

1. មជ្ឈមណ្ឌលកាតាលីករដែលអនុវត្តការផ្លាស់ប្តូរគីមីនៃស្រទាប់ខាងក្រោម;

2.substrate center ("យុថ្កា" ឬតំបន់ទំនាក់ទំនង) ដែលធានាការភ្ជាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមទៅនឹងអង់ស៊ីម ការបង្កើតស្មុគស្មាញ enzyme-substrate ។

វាមិនតែងតែអាចធ្វើទៅបានដើម្បីគូសបន្ទាត់ច្បាស់លាស់រវាងមជ្ឈមណ្ឌលកាតាលីករ និងស្រទាប់ខាងក្រោមនោះទេ នៅក្នុងអង់ស៊ីមមួយចំនួនពួកវាស្របគ្នា ឬត្រួតលើគ្នា។

បន្ថែមពីលើមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមផ្ទុកនូវអ្វីដែលគេហៅថា មជ្ឈមណ្ឌល allosteric ។ នេះគឺជាផ្នែកមួយនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមដែលជាលទ្ធផលនៃការបន្ថែមសារធាតុម៉ូលេគុលទាបជាក់លាក់មួយ (ឥទ្ធិពល) ដែលរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃអង់ស៊ីមផ្លាស់ប្តូរ។ នេះនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនៃគេហទំព័រសកម្មហើយជាលទ្ធផលការផ្លាស់ប្តូរសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម។ នេះគឺជាបាតុភូតនៃបទប្បញ្ញត្តិ allosteric នៃសកម្មភាពអង់ស៊ីម។

អង់ស៊ីមជាច្រើនគឺពហុម័រ (ឬអូលីហ្គោមឺរ) ឧ។ មានផ្នែករង protomer ពីរ ឬច្រើន (ស្រដៀងទៅនឹងរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន)។

ចំណងរវាងអនុរង ជាទូទៅមិនមែនជាកូវ៉ាឡេនទេ។ អង់ស៊ីមបង្ហាញសកម្មភាពកាតាលីករអតិបរមាក្នុងទម្រង់ជាពហុមេ។ ការបំបែកទៅជា protomers កាត់បន្ថយសកម្មភាពអង់ស៊ីមយ៉ាងខ្លាំង។

អង់ស៊ីម - ពហុគុណជាធម្មតាមានចំនួនអនុរងច្បាស់លាស់ (2-4) ឧ។ គឺ di- និង tetramers ។ ទោះបីជា hexa- និង octamers (6-8) ត្រូវបានគេស្គាល់ក៏ដោយ trimers និង pentamers (3-5) គឺកម្រណាស់។

អង់ស៊ីម Multimer អាច​ត្រូវ​បាន​បង្កើត​ឡើង​ពី​ផ្នែក​រង​ដូចគ្នា ឬ​ផ្សេង​គ្នា។

ប្រសិនបើអង់ស៊ីមចម្រុះត្រូវបានបង្កើតឡើងពីប្រភេទរងផ្សេងៗគ្នា ពួកវាអាចមានជាអ៊ីសូមឺរជាច្រើន។ ទម្រង់ជាច្រើននៃអង់ស៊ីមត្រូវបានគេហៅថា isoenzymes (isoenzymes ឬ isozymes) ។

ឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីមមួយមាន 4 អនុរងនៃប្រភេទ A និង B។ វាអាចបង្កើតបាន 5 isomers: AAAA, AAAB, AABB, ABBB, BBBB ។ អង់ស៊ីម isomeric ទាំងនេះគឺជា isoenzymes ។

Isoenzymes បំប្លែងប្រតិកម្មគីមីដូចគ្នា ដែលជាធម្មតាធ្វើសកម្មភាពលើស្រទាប់ខាងក្រោមដូចគ្នា ប៉ុន្តែមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យាមួយចំនួន (ទម្ងន់ម៉ូលេគុល សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូ ការចល័ត electrophoretic ។ល។) និងការធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនៅក្នុងសរីរាង្គ និងជាលិកា។

ក្រុមពិសេសនៃអង់ស៊ីមរួមមានអ្វីដែលគេហៅថា។ ស្មុគស្មាញពហុមេរិក។ ទាំងនេះគឺជាប្រព័ន្ធនៃអង់ស៊ីមដែលជំរុញដំណាក់កាលបន្តបន្ទាប់នៃការផ្លាស់ប្តូរស្រទាប់ខាងក្រោម។ ប្រព័ន្ធបែបនេះត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយចំណងដ៏រឹងមាំ និងការរៀបចំលំហដ៏តឹងរឹងនៃអង់ស៊ីម ដែលធានានូវផ្លូវអប្បបរមាតាមរយៈស្រទាប់ខាងក្រោម និងអត្រាអតិបរមានៃការបំប្លែងរបស់វា។

ឧទហរណ៍គឺស្មុគស្មាញពហុអង់ហ្ស៊ីមដែលអនុវត្តការកត់សុី decarboxylation នៃអាស៊ីត pyruvic ។ ស្មុគស្មាញមានអង់ស៊ីម 3 ប្រភេទ (M.v. = 4,500,000) ។

យន្តការនៃសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម

យន្តការនៃសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមមានដូចខាងក្រោម។ នៅពេលដែលស្រទាប់ខាងក្រោមរួមផ្សំជាមួយអង់ស៊ីម ស្មុគស្មាញស្រទាប់ខាងក្រោមអង់ស៊ីមមិនស្ថិតស្ថេរត្រូវបានបង្កើតឡើង។ វាធ្វើឱ្យម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមសកម្មដោយសារ៖

1. ប៉ូលនៃចំណងគីមីនៅក្នុងម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោម និងការចែកចាយឡើងវិញនៃដង់ស៊ីតេអេឡិចត្រុង;

2. ការខូចទ្រង់ទ្រាយនៃចំណងដែលពាក់ព័ន្ធនឹងប្រតិកម្ម;

3. វិធីសាស្រ្ត និងការតំរង់ទិសគ្នាទៅវិញទៅមកចាំបាច់នៃម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោម (S) ។

ម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានជួសជុលនៅចំកណ្តាលសកម្មនៃអង់ស៊ីមក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធស្ត្រេស ក្នុងស្ថានភាពខូចទ្រង់ទ្រាយ ដែលនាំទៅដល់ការចុះខ្សោយនៃកម្លាំងនៃចំណងគីមី និងកាត់បន្ថយកម្រិតនៃរបាំងថាមពល ពោលគឺឧ។ ស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្ម។

មាន 4 ដំណាក់កាលនៅក្នុងដំណើរការប្រតិកម្មអង់ស៊ីម:

1 - ការភ្ជាប់នៃម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមទៅនឹងអង់ស៊ីមនិងការបង្កើតស្មុគស្មាញអង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោម;

2 - ការផ្លាស់ប្តូរស្រទាប់ខាងក្រោមក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមដែលធ្វើឱ្យវាអាចប្រើបានសម្រាប់ប្រតិកម្មគីមីពោលគឺឧ។ ការធ្វើឱ្យសកម្មនៃស្រទាប់ខាងក្រោម;

3 - ប្រតិកម្មគីមី;

4- ការបំបែកផលិតផលប្រតិកម្មចេញពីអង់ស៊ីម។

នេះអាចសរសេរជាដ្យាក្រាម៖

E + SESES * EPE + P

កន្លែង៖ អ៊ី - អង់ស៊ីម, អេស - ស្រទាប់ខាងក្រោម, អេស * - ស្រទាប់ខាងក្រោមសកម្ម, P - ផលិតផលប្រតិកម្ម។

នៅដំណាក់កាលទី 1 ផ្នែកនៃម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមដែលមិនឆ្លងកាត់ការផ្លាស់ប្តូរគីមីត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងមជ្ឈមណ្ឌលស្រទាប់ខាងក្រោមដោយប្រើអន្តរកម្មខ្សោយ។ សម្រាប់ការបង្កើតអង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោមស្មុគស្មាញ (ES) ត្រូវតែបំពេញលក្ខខណ្ឌចំនួនបី ដែលកំណត់ភាពជាក់លាក់ខ្ពស់នៃសកម្មភាពអង់ស៊ីម។

លក្ខខណ្ឌនៃការបង្កើតអង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោម៖

1.ការអនុលោមតាមរចនាសម្ព័ន្ធរវាងស្រទាប់ខាងក្រោម និងកន្លែងសកម្មនៃអង់ស៊ីម។ ដូចដែល Fischer ដាក់វា ពួកវាត្រូវតែសមជាមួយគ្នា "ដូចជាសោសម្រាប់សោ" ។ ភាពស្រដៀងគ្នានេះត្រូវបានធានានៅកម្រិតនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃអង់ស៊ីម i.e. ការរៀបចំលំហនៃក្រុមមុខងារនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។

2. ការអនុលោមតាមអេឡិចត្រូស្តាទិចមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីម និងស្រទាប់ខាងក្រោម ដែលបណ្តាលមកពីអន្តរកម្មនៃក្រុមដែលមានបន្ទុកផ្ទុយគ្នា។

3. ភាពបត់បែននៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃអង់ស៊ីម - "ការអនុលោមតាមដែលជំរុញ" ។យោងតាមទ្រឹស្ដីនៃការអនុលោមដោយបង្ខំ ឬបណ្ដាលមកពីការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធសកម្មកាតាលីករនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមអាចកើតឡើងតែនៅពេលនៃការភ្ជាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមដែលជាលទ្ធផលនៃឥទ្ធិពលខូចទ្រង់ទ្រាយរបស់វាយោងទៅតាមគោលការណ៍ "ស្រោមដៃ" ។

យន្តការនៃសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមមួយសមាសភាគ និងពីរគឺស្រដៀងគ្នា។

ទាំង apoenzyme និង coenzyme ចូលរួមក្នុងការបង្កើតអង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោមនៅក្នុងអង់ស៊ីមស្មុគស្មាញ។ ក្នុងករណីនេះមជ្ឈមណ្ឌលស្រទាប់ខាងក្រោមជាធម្មតាមានទីតាំងនៅលើ apoenzyme ហើយ coenzyme ចូលរួមដោយផ្ទាល់នៅក្នុងសកម្មភាពនៃការផ្លាស់ប្តូរគីមីនៃស្រទាប់ខាងក្រោម។ នៅដំណាក់កាលចុងក្រោយនៃប្រតិកម្ម, apoenzyme និង coenzyme ត្រូវបានបញ្ចេញមិនផ្លាស់ប្តូរ។

នៅដំណាក់កាលទី 2 និងទី 3 ការផ្លាស់ប្តូរនៃម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងការបំបែក និងបិទនៃចំណង covalent ។

បន្ទាប់ពីប្រតិកម្មគីមីបានកើតឡើង អង់ស៊ីមត្រឡប់ទៅសភាពដើមវិញ ហើយផលិតផលប្រតិកម្មត្រូវបានបំបែកចេញពីគ្នា។

សមត្ថភាពនៃអង់ស៊ីមដើម្បីបំប្លែងប្រភេទប្រតិកម្មជាក់លាក់មួយត្រូវបានគេហៅថា ភាពជាក់លាក់។

ភាពជាក់លាក់មានបីប្រភេទ៖

1.ភាពជាក់លាក់ដែលទាក់ទងឬក្រុម- អង់ស៊ីមធ្វើសកម្មភាពលើប្រភេទជាក់លាក់នៃចំណងគីមី (ឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីម pepsin បំបែកចំណង peptide);

2.ភាពជាក់លាក់ជាក់លាក់ -អង់ស៊ីមធ្វើសកម្មភាពតែលើស្រទាប់ខាងក្រោមដែលបានកំណត់យ៉ាងតឹងរ៉ឹងមួយ (ឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីម urease បំបែកចំណង amide តែនៅក្នុងអ៊ុយ);

3.ភាពជាក់លាក់ stoichiometric- អង់ស៊ីមធ្វើសកម្មភាពតែលើ stereoisomers មួយប៉ុណ្ណោះ (ឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីម glucosidase ferment តែ D-glucose ប៉ុន្តែមិនធ្វើសកម្មភាពលើ L-glucose) ។

ភាពជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីមធានានូវសណ្តាប់ធ្នាប់នៃប្រតិកម្មមេតាប៉ូលីស។